معلومة

ما الذي سبق سينسيز ATP؟

ما الذي سبق سينسيز ATP؟


We are searching data for your request:

Forums and discussions:
Manuals and reference books:
Data from registers:
Wait the end of the search in all databases.
Upon completion, a link will appear to access the found materials.

إن ATP Synthase موجود في كل مكان طوال الحياة على الأرض ، ومن المحتمل أن يكون قد تطور داخل آخر سلف مشترك عالمي (LUCA) قبل أن يتنوع هذا النسب في ممالك الحياة المختلفة.

يُقترح أن المجالات الوظيفية التي تشتمل على مجمع ATP Synthase قد تم تجميعها معًا من وحدات فرعية موجودة مسبقًا ، ولكل منها نشاط ذي صلة (على سبيل المثال ، اتحاد محرك بروتون مع DNA Helicase مع نشاط ATPase) ، والذي يبدو معقولًا ، على الرغم من أن التفاصيل غامضة بعض الشيء.

حقيقة أن مركب ATP Synthase البدائي نشأ في المقام الأول يشير إلى أن ATP كان له بالفعل دور مركزي في التمثيل الغذائي الخلوي وبالتالي يطرح السؤال ، ما الذي سبق ATP Synthase في دور توليد ATP في خلية LUCA؟


هناك عمليات التمثيل الغذائي التي يتم فيها تصنيع ATP دون إشراك سينسيز ATP. أفضل الأمثلة هي ، في الواقع ، خطوتان في مسار التحلل السكري ، يتم تحفيزهما بواسطة فسفوغليسيرات كيناز وبيروفات كيناز. هذا هو السبب في أنه في حالة عدم وجود أي استقلاب هوائي ، يمكن للعديد من الكائنات الحية (مثل الخميرة على سبيل المثال) أن تنمو بسعادة تامة ، مما ينتج جزيئين من ATP لكل جزيء من الجلوكوز يتم استقلابه.

من المفترض أن هذه العملية هي التي مكنت ATP من اكتساب دورها المركزي في استقلاب الطاقة دون الحاجة إلى سينسيز ATP.


لا نعرف الكثير عن التطور المبكر للحياة. ومع ذلك ، يُعتقد أن الجزيئات النشطة (المشابهة لـ ATP) ربما تكون قد تطورت قبل أي شيء آخر. قد تكون هذه الجزيئات النشطة قد دفعت تفاعلات أيضية مختلفة (والتي لا تحتاج إلى تحفيزها بواسطة إنزيمات بروتينية كبيرة). أيضًا ، يُعتقد أن التدرجات الكيميائية الطبيعية كانت ستستخدم من قبل أشكال الحياة البدائية للحصول على الطاقة.

يمكنك إلقاء نظرة على هذه المقالة. أقوم بلصق قائمة المراجع / موصى بقراءتها في هذه المقالة حتى تتمكن من البحث عنها بشكل فردي حتى لو لم يعد الوصول إلى هذه المقالة متاحًا.


- Allen، J.F. وظيفة الجينوم في عضيات الطاقة الحيوية. المعاملات الفلسفية للجمعية الملكية بلندن ب: العلوم البيولوجية 358 ، 19-37 (2003)
- إفريموف ، آر جيه ، باراداران ، آر ، سازانوف ، إل. بنية مجمع الجهاز التنفسي I. Nature 465، 441-445 (2010) doi: 10.1038 / nature09066
- لين ، إن ، ألن ، جيه إف ومارتن ، دبليو. كيف تكسب LUCA لقمة العيش؟ التشنج الكيميائي في أصل الحياة. Bioessays 32، 271-280 (2010) دوى: 10.1002 / bies.200900131
- لين ، إن ومارتن ، دبليو. علم تعقيد الجينوم. الطبيعة 467 ، 929-934 (2010)
- Martin، W. & Russell، M. حول أصل الكيمياء الحيوية في فتحات حرارية مائية قلوية. المعاملات الفلسفية للجمعية الملكية بلندن ب: العلوم البيولوجية 362 ، 1887-1925 (2007)
- ميتشل ، ب. اقتران الفسفرة بنقل الإلكترون والهيدروجين بواسطة آلية من النوع الكيميائي التناضحي. طبيعة 191 ، 144-148 (1961) دوى: 10.1038 / 191144a0
- Orgel، L. هل أنت جاد دكتور ميتشل؟ طبيعة 402 ، 17 (1999) دوى: 10.1038 / 46903
- راسل ، M. J. الحياة الأولى. عالم أمريكي 94 ، 32-39 (2006)
- سيلفرشتاين ، ت. نسبة الفوسفات إلى الأكسجين في الميتوكوندريا ليست عددًا صحيحًا. تعليم الكيمياء الحيوية والبيولوجيا الجزيئية 33 ، 416-417 (2005)


سينسيز ATP

سينسيز ATP (EC 7.1.2.2) là tên của loại enzyme có khả năng tổng hợp adenosine triphosphate (ATP) to adenosine diphosphate (ADP) và phosphate vô cơ (Pi) ng thời tích trữ năng lượng. Năng lượng này thường ở dạng proton di chuyển được nhờ chênh lệch hoá thẩm، như từ lumen của thylakoid vào chất nền lục lạp hay từ khoảng không giữa hai th tno tng. Phản ứng tổng quát khi tổng hợp ATP là:

Enzyme này có vai trò quan trọng ثم chốt trong gần như tất cả c cơ thể sống vì ATP là on vị năng lượng thông dụng trong cơ thể sống. Kháng sinh oligomycin ức chế tiểu đơn vị Fا của سينسيز ATP.

ATP synthase nhìn chung là một chu trình tổng hợp ATP to ADP.


الميتوكوندريا: إنتاج ATP وما بعده

نشأت الميتوكوندريا من بكتيريا ألفا بروتينية قديمة غمرها سلف حقيقيات النوى وتطورت مع العائل لفترة طويلة من الزمن [1]. اكتسبت الميتوكوندريا العديد من الوظائف من خلال هذا التاريخ الطويل للتطور والمشاركة في العديد من العمليات البيولوجية [2]. تشتهر الميتوكوندريا بأنها مراكز القوة في الخلية التي تنتج ATP عبر الفسفرة المؤكسدة (OXPHOS). يتضمن تخليق ATP للميتوكوندريا إنزيمات دورة حمض الكربوكسيل (TCA) ، ومجمعات سلسلة نقل الإلكترون ، و سينثيز ATP ، حيث يتأكسد أسيتيل الإنزيم A (CoA) المشتق من جزيئات الطعام لإنتاج ATP. أثناء تفاعلات الطاقة الحيوية ، تنتج الميتوكوندريا أيضًا جزيئات أخرى مهمة من الناحية الفسيولوجية مثل أنواع الأكسجين التفاعلية [3] (رسم بياني 1). بالإضافة إلى ذلك ، فإن وظيفة التخليق الحيوي للميتوكوندريا لها آثار بعيدة المدى في استجابات الإجهاد والأمراض [4-6]. على هذا المنوال ، تُظهر الأدلة المتزايدة أن الميتوكوندريا تلعب أدوارًا أساسية في مسارات إشارات الخلايا ، وتنظيم الجينات ، وموت الخلايا ، والعديد من الوظائف الأخرى [2 ​​، 3 ، 7] (رسم بياني 1). وبالتالي ، فإن فهم كيفية مساهمة الاختلالات الوظيفية في الميتوكوندريا في الأمراض البشرية يمثل تحديًا ويتطلب معرفة على مستوى الأنظمة ببيولوجيا الميتوكوندريا.

خلال الطاقة الحيوية للميتوكوندريا ، يتأكسد أسيتيل CoA المحول من جزيئات الطعام لإنتاج ATP. بالإضافة إلى إنتاج ATP ، تلعب الميتوكوندريا أدوارًا أساسية في إرسال الإشارات الخلوية بما في ذلك استشعار المغذيات وإشارات الأكسدة والاختزال وموت الخلية والعديد من الوظائف الأخرى [3 ، 7]. لاحظ أنه تم حذف مسارات التخليق الحيوي في الميتوكوندريا [4] في الرسم التخطيطي. ADP ، ثنائي فوسفات الأدينوزين AMP ، أدينوسين أحادي الفوسفات ، CoA ، أنزيم A ETC ، سلسلة نقل الإلكترون TCA ، حمض ثلاثي الكربوكسيل.

في الثدييات ، بالإضافة إلى 13 بروتينًا تم إنتاجها في الميتوكوندريا ، فإن أكثر من 1000 بروتين مشفر في النواة ومُصنَّع في العصارة الخلوية يستهدف الميتوكوندريا [8]. يمكن للطفرات في الجينات المرتبطة بالميتوكوندريا أن تعطل التنظيم الطبيعي للتعبير الجيني للميتوكوندريا والوظائف الأخرى وتعتبر من الأسباب الشائعة لاضطرابات وأمراض الميتوكوندريا [5 ، 6 ، 9]. لفهم كيفية ارتباط الأنماط الجينية بالأنماط الظاهرية للأمراض المرتبطة بالميتوكوندريا ، يحتاج الباحثون غالبًا إلى توصيف مجموعة من المعلمات الخاصة بالميتوكوندريا المريضة [10]. من بين هذه المعلمات ، يرتبط مستوى إنتاج ATP ارتباطًا وثيقًا بفشل الطاقة الناتج عن اختلال وظائف الميتوكوندريا. قد يكون فشل الطاقة وراء العديد من الأمراض الوراثية والتنكسية [11] ويمكن أن يظهر في مجموعة واسعة من الأعمار والأعضاء [9].

وبالتالي فإن فهم أسباب وعواقب فشل الطاقة ضروري لمعالجة أمراض الطاقة الحيوية ويتطلب تحليلًا كميًا لمستوى ATP الخلوي. يتم إنتاج ATP عن طريق تحلل السكر في السيتوبلازم وعن طريق OXPHOS في الميتوكوندريا. ومع ذلك ، هناك القليل من الأدلة التي توضح عواقب مستويات ATP غير المنتظمة في الخلايا وأهميتها المباشرة في أمراض الميتوكوندريا. وغني عن القول ، إننا نفتقر إلى صورة واضحة لكيفية جسر مستويات ATP غير المنتظمة بين الأنماط الجينية وأمراض الميتوكوندريا. قد يوفر التقدم في هذا المجال البحثي أدوات علاجية جديدة للتدخل مع الأمراض ذات الصلة.


ال ATP5F1D يقع الجين على الذراع p للكروموسوم 19 في الموضع 13.3 ويمتد على 3075 زوجًا قاعديًا. [8] إن ATP5F1D ينتج الجين بروتين 17.5 كيلو دالتون يتكون من 168 حمض أميني. [9] [10] البروتين المشفر هو وحدة فرعية من مركب ATP للميتوكوندريا (المركب V) ، والذي يتكون من مركبين متعددي الوحدات الفرعية: النواة الحفازة القابلة للذوبان ، F1، ومكون الغشاء الممتد ، Fا، التي تتألف من قناة البروتون. يتكون الجزء التحفيزي من سينسيز ATP للميتوكوندريا من 5 وحدات فرعية مختلفة (ألفا ، وبيتا ، وغاما ، ودلتا ، وإبسيلون) مجمعة بقياس كيميائي من 3 ألفا ، و 3 بيتا ، وممثل واحد للآخر 3. تتكون قناة البروتون من ثلاثة الوحدات الفرعية الرئيسية (أ ، ب ، ج). يقوم هذا الجين بتشفير وحدة دلتا الفرعية للنواة الحفازة. بدلاً من ذلك ، تم تحديد متغيرات نسخة مقسمة ترميز نفس الشكل الإسوي. [8] من المعروف أن بنية البروتين تشبه بنية "المصاصة" بسبب ارتباط الوحدة التحفيزية F1 بالغشاء الداخلي للميتوكوندريا بواسطة وحدة F0. [11]

يقوم هذا الجين بتشفير وحدة فرعية من مركب ATP للميتوكوندريا (المركب V) من السلسلة التنفسية للميتوكوندريا ، وهو أمر ضروري لتحفيز تخليق ATP. باستخدام التدرج الكهروكيميائي للبروتونات التي تنتجها معقدات نقل الإلكترون في السلسلة التنفسية ، يحول سينسيز ADP إلى ATP عبر الغشاء الداخلي أثناء الفسفرة المؤكسدة. [8] تتكون ATPases من النوع F من مجالين بنيويين ، F1 و F0 ، يساهمان في التحفيز. يحتوي المجال F1 على قلب حفاز خارج الغشاء ويحتوي المجال F0 على قناة بروتون غشائية مرتبطة بساق مركزية وطرفية. أثناء التحفيز ، يقترن دوران ATP في المجال التحفيزي لـ F1 بآلية دوارة للوحدات الفرعية للساق المركزية لنقل البروتون. البروتين المشفر هو جزء من المجال المعقد F1 والساق المركزي الذي هو جزء من العنصر الدوار المعقد. يؤدي دوران الساق المركزية مقابل الوحدات الفرعية المحيطة بـ alpha3beta3 إلى التحلل المائي لـ ATP في ثلاثة مواقع تحفيزية منفصلة على وحدات بيتا الفرعية. [5] [6]

طفرات ATP5F1D ارتبطت باضطرابات الميتوكوندريا في مرحلة الطفولة مع الأنماط الظاهرية مثل عدم المعاوضة العرضية ، والحماض اللبني ، وفرط أمونيا الدم المصحوب بالحماض الكيتوني أو نقص السكر في الدم. الطفرات Biallelic من c.245C & gtT و c.317T & gtG in ATP5F1D تبين أنها تسبب اضطرابًا استقلابيًا مع مثل هذه الأنماط الظاهرية بسبب خلل في الميتوكوندريا في شخصين غير مرتبطين. [12] طفرات ATP5F1D مع انخفاض التعبير عن البروتين ، تم العثور أيضًا على خلل تشابكي في الميتوكوندريا والذي يمكن أن يلعب دورًا أساسيًا في التسبب في التصلب الجانبي الضموري (ALS). [13]

من بين المكونين ، CF1 - النواة الحفازة - و CF0 - قناة البروتون الغشائية لقاعدة ATPase من النوع F ، يرتبط ATP5F1D بالنواة الحفازة. يتكون اللب الحفاز من خمس وحدات فرعية مختلفة بما في ذلك الوحدات الفرعية alpha و beta و gamma و delta و epsilon. يحتوي البروتين على تفاعلات إضافية مع ATP5I و ATP5O و PUS1 و NDUFB5 و GTPBP6 و ATP5L و ATP5J وغيرها. [14] [5] [6]

  1. ^ أبجGRCh38: إصدار المجموعة 89: ENSG00000099624 - Ensembl ، مايو 2017
  2. ^ أبجGRCm38: إصدار المجموعة 89: ENSMUSG00000003072 - Ensembl ، مايو 2017
  3. ^"مرجع PubMed البشري:". المركز الوطني لمعلومات التكنولوجيا الحيوية ، المكتبة الوطنية الأمريكية للطب.
  4. ^
  5. "مرجع PubMed Mouse:". المركز الوطني لمعلومات التكنولوجيا الحيوية ، المكتبة الوطنية الأمريكية للطب.
  6. ^ أبج
  7. "ATP5F1D - دلتا الوحدة الفرعية synthase ATP ، سلائف الميتوكوندريا - الإنسان العاقل (الإنسان) - جين ATP5F1D وبروتين الأمبير". تم الاسترجاع 2018/08/07. تتضمن هذه المقالة نصًا متاحًا بموجب ترخيص CC BY 4.0.
  8. ^ أبج
  9. "UniProt: قاعدة معرفة البروتين العالمية". بحوث الأحماض النووية. 45 (D1): D158 - D169. كانون الثاني (يناير) 2017. doi: 10.1093 / nar / gkw1099. PMC5210571. PMID27899622.
  10. ^
  11. الأردن إم ، برين جي إيه (فبراير 1992). "الاستنساخ الجزيئي لسلائف استيراد لوحدة دلتا الفرعية لمركب سينثيز ATP للميتوكوندريا البشرية". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - بنية الجينات والتعبير. 1130 (1): 123-6. دوى: 10.1016 / 0167-4781 (92) 90477-h. بميد1531933.
  12. ^ أبجد
  13. "Entrez Gene: ATP5D ATP synthase ، H + نقل ، معقد الميتوكوندريا F1 ، وحدة دلتا الفرعية". تحتوي هذه المقالة على نص من هذا المصدر الموجود في المجال العام.
  14. ^
  15. Zong NC ، و Li H ، و Li H ، و Lam MP ، و Jimenez RC ، و Kim CS ، وآخرون. (أكتوبر 2013). "تكامل بيولوجيا البروتينات القلبية والطب من خلال قاعدة معرفية متخصصة". بحوث الدورة الدموية. 113 (9): 1043–53. دوى: 10.1161 / CIRCRESAHA.113.301151. PMC4076475. PMID23965338.
  16. ^
  17. "دلتا الوحدة الفرعية سينثيز ATP ، الميتوكوندريا". قاعدة معرفة أطلس البروتين العضوي القلبي (COPaKB). [رابط ميت دائم]
  18. ^
  19. ووكر جي (مايو 1995). "تحديد هياكل معقدات إنزيمات الجهاز التنفسي من الميتوكوندريا الثديية". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - الأساس الجزيئي للمرض. 1271 (1): 221-7. دوى: 10.1016 / 0925-4439 (95) 00031-x. بميد 7599212.
  20. ^
  21. Oláhová M و Yoon WH و Thompson K و Jangam S و Fernandez L و Davidson JM et al. (مارس 2018). "الطفرات Biallelic في ATP5F1D ، والتي تشفر وحدة فرعية من ATP Synthase ، تسبب اضطراب استقلابي". الصحيفة الامريكية لجينات الانسان. 102 (3): 494-504. دوى: 10.1016 / j.ajhg.2018.01.020. PMC6117612. بميد29478781.
  22. ^
  23. Engelen-Lee J و Blokhuis AM و Spliet WG و Pasterkamp RJ و Aronica E و Demmers JA et al. (مايو 2017). "التنميط البروتيني للحبل الشوكي في ALS: انخفاض مستويات ATP5D يشير إلى خلل متشابك في التسبب في ALS". التصلب الجانبي الضموري والضمور الجبهي الصدغي. 18 (3-4): 210-220. دوى: 10.1080 / 21678421.2016.1245757. PMID27899032.
  24. ^
  25. ميك دو ، دينيرلين إس ، ويس إتش ، رينهولد آر ، باتشيو غراو دي ، لورينزي الأول ، ساسارمان إف ، ويارباشاي دبليو ، شوبريدج إي إيه ، وارسشيد بي ، ريلينج بي (2012). "MITRAC يربط نقل بروتين الميتوكوندريا إلى تجميع السلسلة التنفسية والتنظيم الانتقالي". زنزانة. 151 (7): 1528-1541. دوى: 10.1016 / j.cell.2012.11.053. بميد23260140.
  • يوشيدا م ، مونيوكي إي ، هيسابوري تي (سبتمبر 2001). "سينسيز ATP - محرك رائع للخلية". مراجعات الطبيعة. بيولوجيا الخلية الجزيئية. 2 (9): 669-77. دوى: 10.1038 / 35089509. بميد 11533724. S2CID3926411.
  • Hochstrasser DF، Frutiger S، Paquet N، Bairoch A، Ravier F، Pasquali C، Sanchez JC، Tissot JD، Bjellqvist B، Vargas R (December 1992). "خريطة بروتين الكبد البشري: قاعدة بيانات مرجعية تم إنشاؤها بواسطة المقارنة الدقيقة والتسلسل الهلامي". الكهربائي. 13 (12): 992-1001. دوى: 10.1002 / elps.11501301201. PMID1286669. S2CID23518983.
  • Yasuda R ، Noji H ، Kinosita K ، Yoshida M (يونيو 1998). "F1-ATPase هو محرك جزيئي عالي الكفاءة يدور بخطوات منفصلة 120 درجة". زنزانة. 93 (7): 1117-24. دوى: 10.1016 / S0092-8674 (00) 81456-7. PMID9657145. S2CID14106130.
  • وانج إتش ، أوستر جي (نوفمبر 1998). "تحويل الطاقة في محرك F1 من سينثيز ATP". طبيعة سجية. 396 (6708): 279–82. بيب كود: 1998 Natur.396..279W. دوى: 10.1038 / 24409. بميد 9834036. S2CID4424498.
  • Cross RL (يناير 2004). "المحركات الجزيئية: تدوير محرك ATP". طبيعة سجية. 427 (6973): 407–8. بيب كود: 2004 Natur.427..407C. دوى: 10.1038 / 427407b. بميد14749816. S2CID52819856.
  • إيتوه إتش ، تاكاهاشي أ ، أداتشي ك ، نوجي إتش ، ياسودا آر ، يوشيدا إم ، كينوسيتا ك (يناير ٢٠٠٤). "توليف ميكانيكي ATP بواسطة F1-ATPase". طبيعة سجية. 427 (6973): 465-8. بيب كود: 2004 Natur.427..465I. دوى: 10.1038 / nature02212. بميد14749837. S2CID4428646.

تحتوي هذه المقالة على نصوص من مكتبة الولايات المتحدة الوطنية للطب ، الموجودة في المجال العام.


& ltp> يقدم هذا القسم أي معلومات مفيدة حول البروتين ، ومعظمها معلومات بيولوجية. & ltp> & lta href = '/ help / function_section' target = '_ top'> المزيد. & lt / a> & lt / p> الوظيفة i

ينتج ATP من ADP في وجود تدرج بروتون عبر الغشاء. يُعتقد أن سلسلة جاما مهمة في تنظيم نشاط ATPase وتدفق البروتونات عبر CF0 مركب.

& ltp> The & lta href = "http://www.geneontology.org/"> مشروع علم الوجود الجيني (GO) & lt / a> يوفر مجموعة من المفردات الهرمية المحكومة مقسمة إلى 3 فئات: & ltp> & lta href = '/ help / gene_ontology 'target =' _ top '> المزيد. & lt / a> & lt / p> GO - الوظيفة الجزيئية i

    المصدر: UniProtKB-UniRule المصدر: EcoCyc & # xd & ltp> مستنتج من الفحص المباشر & lt / p> & # xd & # xd & ltp> يُستخدم للإشارة إلى فحص مباشر للوظيفة أو العملية أو المكون الذي يشير إليه مصطلح GO. & lt / p > & # xd & # xd & ltp> مزيد من المعلومات في & lta href = "http://geneontology.org/page/guide-go-evidence-codes#ida"> دليل كود دليل GO & lt / a> & lt / p> & #xd مستنتج من الفحص المباشر أنا

      GO - العملية البيولوجية i

        المصدر: GO_Central & # xd & ltp> يُستدل عليه من الجانب البيولوجي للسلف & lt / p> & # xd & # xd & ltp> نوع من دليل علم الوراثة حيث يتم الاستدلال على جانب من سليل من خلال توصيف جانب من جوانب الجين السلفي. & lt / p> & # xd & # xd & ltp> مزيد من المعلومات في & lta href = "http://geneontology.org/page/guide-go-evidence-codes#iba"> دليل كود دليل GO & lt / a> & lt / p > & # xd يُستدل عليه من الجانب البيولوجي للسلف i

          & ltp> الكلمات الرئيسية لـ UniProtKB تشكل & lta href = "http://www.uniprot.org/keywords"> مفردات مضبوطة & lt / a> ببنية هرمية. تلخص الكلمات الرئيسية محتوى إدخال UniProtKB وتسهل البحث عن البروتينات المهمة. & ltp> & lta href = '/ help / keywords' target = '_ top'> المزيد. & lt / a> & lt / p> الكلمات الرئيسية i

          قواعد بيانات الإنزيم والمسار

          مجموعة BioCyc لقواعد بيانات المسار / الجينوم

          نظام معلومات الإنزيم BRENDA الشامل

          قواعد بيانات عائلة / مجموعة البروتين

          قاعدة بيانات تصنيف النقل


          وجهة نظر عالم الكيمياء الحيوية النباتية في H + -ATPases وتوليفات ATP.

          نشأ افتتاني لمدة خمسة وعشرين عامًا بأغشية ATPases من تجربتي في مختبرات André Jagendorf و Efraim Racker. قدمني André إلى الفسفرة الضوئية و Ef ، الذي خصصت هذه المقالة لذاكرتي ، أقنعني أن ATPases لها علاقة كبيرة بتوليف ATP. تم إحراز تقدم مذهل في مجال H + -ATPase في عقدين فقط. بحلول أوائل السبعينيات من القرن الماضي ، تم التعرف بشكل عام على أن تخليق ATP المؤكسد والتمثيل الضوئي قد تم تحفيزه بواسطة إنزيمات غشائية يمكن أن تكون بمثابة H + -ATPases وأن الوسيط المشترك بين نقل الإلكترون والفسفرة هو التدرج الكهروكيميائي للبروتون. في ذلك الوقت ، تم إثبات أن نشاط ATPase المحفز الكاتيوني مرتبط بمستحضرات غشاء البلازما من جذور النباتات. الغشاء الداخلي أو فجوة ATPases كانت غير معروفة. أدى تطبيق الأساليب الكيميائية الحيوية المحسنة لعزل الأغشية وتنقيتها ، وكذلك إعادة تكوين بروتين الغشاء ، سريعًا إلى استنتاج مفاده أن هناك ثلاث فئات رئيسية من غشاء H + -ATPases و P و V و F. P-ATPases ، والتي لن تكون كذلك مزيد من النظر في هذه المقالة ، تتم فسفرتها خلال الدورة التحفيزية ولها تركيبة عديد الببتيد أبسط بكثير من V- أو F-ATPases. غشاء البلازما H + -ATPase للنباتات والخمائر والخلايا الفطرية هو أحد الأمثلة على هذه الفئة من الإنزيمات (انظر Pedersen and Carafoli ، 1987 ، لمقارنة غشاء البلازما ATPases). كشف تحليل التسلسل الكيميائي الحيوي والجيني أن V- و F-ATPases تشبه بعضها البعض من الناحية الهيكلية ، ولكنها متميزة في الوظيفة والأصل. الحرف "V" يشير إلى فراغ و "F" لـ F1Fo. كان F1 هو العامل الأول المعزول من ميتوكوندريا قلب الأبقار التي ثبت أنها ضرورية للفسفرة المؤكسدة. تم تسمية Fo بهذا الاسم لأنه عامل يمنح حساسية oligomycin للذوبان F1. غالبًا ما يتم تسمية قواعد F-ATPase الأخرى للإشارة إلى مصادرها. على سبيل المثال ، يُشار إلى البلاستيدات الخضراء F1 باسم CF1 (انظر Racker ، 1965 ، للعمل المبكر على F1). أدت النجاحات الأخيرة في إعادة تكوين فجوة ATPase إلى تسمية V1Vo لهذا الإنزيم أيضًا. مصطلح "سينسيز ATP" يستخدم الآن بشكل عام لوصف F-ATPases. يؤكد هذا المصطلح على الحقائق أنه على الرغم من أن F-ATPases تعمل على تخليق ATP ، إلا أنها لا تحفز ، عادة ، التحلل المائي ATP المرتبط بتدفق البروتون. في المقابل ، من غير المرجح أن تعمل V-ATPases مثل تركيبات ATP. وبالتالي ، فإن F-ATPases عبارة عن مستهلكات متدرجة للبروتونات ، في حين أن V-ATPases تولد تدرجات بروتونية على حساب التحلل المائي. في هذا الاستعراض الموجز ، سأقارن بين هياكل F- و V-ATPases. أيضًا ، أعطي نظرة ثاقبة للآليات التي تساعد على منع التحلل المائي لـ ATP المهدر من خلال سينسيز البلاستيدات الخضراء ATP (CF1Fo).

          تنبيهات البريد الإلكتروني

          استشهد بها

          تجدنا في المؤتمر السنوي SEB 2021

          نتطلع إلى المؤتمر السنوي SEB 2021 ، الذي سيعقد عبر الإنترنت في الفترة من 29 يونيو إلى 8 يوليو.

          الوظائف والقهوة
          انضم إلى محرر مراجعات JEB شارلوتلي روتليدج في الساعة 1.30 ظهرًا يوم 1 يوليو للاستماع إلى رحلتها المهنية الشخصية.

          جائزة العالم الشاب
          يسعدنا رعاية جائزة العالم الشاب (قسم الحيوانات). سيتم الإعلان عن الفائز في 2 يوليو خلال جلسة الميدالية والجائزة.

          مجموعات الموضوع
          شاهد مجموعات الموضوعات الخاصة بنا التي تسلط الضوء على الأوراق التي قدمها الفائزون الجدد بجوائز SEB ، واكتشف كيف يدعم JEB الباحثين في بداية حياتهم المهنية وتعرف على المجلة.

          دعوة لتقديم أوراق - بناء نماذج جديدة في علم وظائف الأعضاء المقارن والميكانيكا الحيوية

          عددنا الخاص القادم هو الترحيب بالطلبات المقدمة حتى 31 يوليو 2021. سيتم نشر العدد الخاص في أوائل عام 2022 وسيتم الترويج له على نطاق واسع عبر الإنترنت وفي المؤتمرات العالمية الرئيسية.

          سلوكيات المرض عبر أنواع الفقاريات

          تحمل خلايا الدم الحمراء في كيمان البيكربونات وليس بلازما الدم

          باوتيستا وآخرون. اكتشفوا أنه بدلاً من حمل البيكربونات في بلازما الدم ، فإن الكيمن يحمل الأنيون في خلايا الدم الحمراء ، وذلك بفضل الهيموجلوبين المعدل بشكل خاص.

          قراءة اتفاقية نشرها مع EIFL

          يسعدنا أن نعلن أن الباحثين في 30 دولة نامية وتلك التي تمر اقتصاداتها بمرحلة انتقالية يمكنهم الاستفادة من النشر المفتوح الفوري والخالي من الرسوم في Journal of Experimental Biology بعد اتفاقية جديدة مع Electronic Information for Libraries (EIFL).

          لدينا الآن أكثر من 200 مؤسسة في أكثر من 20 دولة وستة اتحادات مكتبات تشارك في مبادرة القراءة والنشر. اكتشف المزيد واطلع على القائمة الكاملة للمؤسسات المشاركة.


          آلية تغيير ملزم

          في الستينيات والسبعينيات من القرن الماضي ، طور بول بوير آلية التغيير الملزمة ، أو التقليب ، والتي افترضت أن تخليق ATP يقترن بتغيير توافقي في سينسيز ATP الناتج عن دوران وحدة جاما الفرعية. قام جون إي ووكر ببلور سينسيز ATP وتمكن من تحديد أن نموذج Boyer المطابق كان صحيحًا بشكل أساسي. في التركيب البلوري ، يظهر الشكل Fيمكن رؤية جسيم واحد على أنه مكون من 6 وحدات فرعية ، بالتناوب بين الوحدات الفرعية ألفا وبيتا ، والتي تشكل حلقة حول وحدة فرعية جاما غير متناظرة. يتسبب الانتشار الميسر للبروتونات في حدوث تكوُّن F.جسيم للدوران ، مع تدوير وحدة جاما الفرعية لـ F1 ، في حين أن الرئيسية F1 وحدات فرعية ثابتة في مكانها. يفرض هذا الدوران تغييرًا تكوينًا في F1 ، مما أدى في النهاية إلى تخليق ATP. لتوضيح هذا ، شارك بوير ووكر في جائزة نوبل في الكيمياء لعام 1997.


          كيف ينتج ATP Synthase ATP؟

          سينسيز ATP هو إنزيم يلعب دورًا حيويًا في إضافة الفوسفات إلى ADP ، أو ثنائي فوسفات الأدينوزين ، لتكوين ATP ، أو ثلاثي فوسفات الأدينوزين. يقع الإنزيم داخل الميتوكوندريا للخلية ، حيث يحدث تخليق ATP.

          يحفز سينسيز ATP التفاعل للجمع بين ADP ، أو ثنائي فوسفات الأدينوزين ، مع وحدة فوسفات واحدة لإنتاج ATP. الإنزيم نفسه عبارة عن آلة معقدة تتكون من مضخة أيونية ومحركين جزيئيين يعملان على تشغيل الإنزيم.

          يتم تحفيز التفاعل عندما يتم دفع البروتونات عبر التدرج البروتوني لغشاء الخلية - يقع التدرج البروتوني في الميتوكوندريا. تعمل أيونات الهيدروجين الموجودة في التدرج كمصدر للطاقة سينسيز ATP وتساعد في تكوين ATP عن طريق إضافة فوسفات واحد إلى ثنائي فوسفات الأدينوزين الموجود بالفعل.

          ATP هو مصدر طاقة قوي مخزن في nucleoplasm و cytoplasm من الخلايا. الجزيء مناسب لحدوث العمليات الخلوية. يتم إطلاق الطاقة من ATP عندما يفقد الجزيء مجموعة الفوسفات ، والتي تشكل بالتالي ADP. ثم يتم إعادة تدوير العملية مرة أخرى إلى ATP بمساعدة سينسيز ATP حيث يمر جزيء ADP عبر الميتوكوندريا. تلعب ADP و ATP دورًا أساسيًا في إنتاج واستخدام الطاقة. تسمح علاقتهم الدورية باستعادة طاقة الخلية بكفاءة.


          شكر وتقدير

          نشكر C. Malone و M. Murphy و J. Carroll و A. Sfeir و E. Skolnik و R. Cinalli و A. Zamparini و A. Blum للتعليقات على المخطوطة والمشورة. نشكر F. Liang و C. Petzold و K. Dancel من NYULMC OCS Microscopy Core لمساعدتهم في الفحص المجهري الإلكتروني للإرسال ، و NYULMC Immune Monitoring Core المدعوم جزئيًا بمنح NCATS NIH UL1 TR00038 و NCI NIH منحة P30CA016087. نعترف بـ DGRC بدعم من NIH 2P40OD010949-10A1 ومركز Bloomington Stock للكواشف. ك. كانت مدعومة من قبل EMBO و HFSP زمالات طويلة الأجل ، C.G.S. بواسطة NIH F31 / HD080380 ، T.R.H. بواسطة CIHR، J.R.K.S. بواسطة NIH F32 / GM082169، BC عن طريق زمالة الدكتوراه من Boehringer Ingelheim Fonds و J.B.P. من جائزة ACS 121614-PF-11-277-01-RMC. تم دعم هذا العمل من قبل المعاهد الوطنية للصحة (5R01GM062534) وهدية كريمة من K.W Davis إلى GJH. ج. هو محقق في HHMI. R.L. هو محقق HHMI ويدعمه NIH R01 / R37HD41900.


          الفصل الحادي عشر - سينثيز ATP - آلة جزيئية نموذجية

          تعتبر الفسفرة من السكريات الريبوزية أساسية للحياة في شكلها الحالي وكذلك طوال التطور. ينشط هذا التفاعل السكريات كيميائيًا ، وبالتالي يلعب دورًا رئيسيًا في نقل المعلومات والحفاظ على الطاقة. اختارت Nature الأدينوزين-5ʹ-ثلاثي الفوسفات (ATP) كمصدر للطاقة يستخدم على نطاق واسع في مجموعة متنوعة من عمليات تحويل الطاقة الخلوية. بعض الأمثلة المهمة هي المسارات الكيميائية الحيوية الابتنائية والتقويضية ، ونقل المذاب والأيونات (العمل التناضحي) ، والعمل الميكانيكي (على سبيل المثال ، تقلص العضلات أو حركية الخلية).

          تم وصف ATP لأول مرة من قبل الكيميائي الألماني كارل لومان في عام 1929 ، الذي عزله من مستخلصات العضلات والكبد (Langen and Hucho ، 2008). تم إجراء أول تخليق كيميائي لـ ATP خارج الخلية الحية بواسطة اللورد ألكسندر روبرتس تود الحائز على جائزة نوبل في عام 1949 (Baddiley et al. ، 1949). بالفعل في عام 1935 ، لاحظ العالم الروسي فلاديمير إنجلهارت أن تقلص العضلات يتطلب ATP. بعد ذلك بعامين ، أثبت العالم الدنماركي هيرمان موريتز كالكار أن تخليق ATP مرتبط بتنفس الخلية وأن ATP يمثل المنتج النهائي للتفاعل التقويضي. بين عامي 1939-1941 ، أوضح فريتز ليبمان أن ATP هو الحامل الرئيسي للطاقة الكيميائية في الخلية. صاغ عبارة "روابط فوسفات غنية بالطاقة" (ليبمان ، 1941). يكمن سبب هذا التعبير في بنية ATP.


          شاهد الفيديو: برومو ندوة سبق الصحفية: أسباب تردي نتائج كرة القدم السعودية (شهر اكتوبر 2022).