معلومة

التوازن الكيميائي - الجزء 2: طاقة جيبس ​​- علم الأحياء

التوازن الكيميائي - الجزء 2: طاقة جيبس ​​- علم الأحياء


We are searching data for your request:

Forums and discussions:
Manuals and reference books:
Data from registers:
Wait the end of the search in all databases.
Upon completion, a link will appear to access the found materials.

في قسم سابق ، بدأنا وصفًا للتوازن الكيميائي فيكونتيxر منالمعدلات الآجلة والعكسية. قدمنا ​​ثلاث أفكار رئيسية:

  1. عند التوازن ، لا تتغير تركيزات المواد المتفاعلة والمنتجات في تفاعل قابل للانعكاس في الوقت المناسب.
  2. التفاعل القابل للانعكاس عند التوازن ليس ثابتًا - تستمر المواد المتفاعلة والمنتجات في ذلكتحويل داخليعند التوازن ، لكن معدلات التفاعلات الأمامية والعكسية هي نفسها.
  3. نحنلنالوقوع في فخ الطالب الشائع بافتراض أن التوازن الكيميائي يعني أن تركيزات المواد المتفاعلة والمنتجات متساوية عند التوازن.

هنا نوسع مناقشتنا ونضع مفهوم التوازن في سياق طاقة جيبس ​​، ونعزز أيضًا تمرين قصة الطاقة للنظر في حالات "قبل / بداية" و "بعد / نهاية" للتفاعل (بما في ذلك مرور الوقت المتأصل) .

شكل 1. مخطط تنسيق رد الفعل لرد فعل عكسي شامل للطاقة. المعادلات المتعلقة بطاقة جيبس ​​وثابت التوازن: R = 8.314 J mol-1 ك-1 أو 0.008314 كيلوجول · مول-1 ك-1؛ T هي درجة الحرارة في كلفن. الإسناد: Marc T. Facciotti (العمل الأصلي)

يوضح الشكل أعلاه العلاقة التي يتم الاستشهاد بها بشكل شائع بين ∆G ° و Keq:

[∆G ^ o = -RT ln K_ {eq}. ]

هنا ، تشير G ° إلى طاقة جيبس ​​في ظل الظروف القياسية (على سبيل المثال ، جو واحد من الضغط ، 298 كلفن). تصف هذه المعادلة التغيير في طاقة جيبس ​​للمواد المتفاعلة التي تتحول إلى منتجات في تفاعل يكون في حالة توازن. لذلك يمكن اعتبار قيمة ∆G ° متأصلة في المواد المتفاعلة والمنتجات نفسها. ∆G ° يشبه فرق الطاقة الكامنة بين المواد المتفاعلة والمنتجات. مع هذا المفهوم كأساس ، يمكن للمرء أيضًا التفكير في رد فعل تكون فيه حالة "البداية" في مكان ما خارج التوازن. في هذه الحالة ، قد يكون هناك "إمكانية" إضافية مرتبطة بحالة البداية خارج التوازن. يساهم هذا المكون "المضاف" في ∆G للتفاعل ويمكن إضافته بشكل فعال إلى التعبير عن طاقة جيبس ​​على النحو التالي:

[∆G = ∆G ° + RT ln Q ، ]

حيث (س ) يسمى حاصل رد الفعل. من وجهة نظر علم الأحياء العام ، سوف نستخدم تعريفًا بسيطًا (غير مكتمل بعض الشيء ولكنه وظيفي) لـ

[Q = dfrac {[المنتجات] _ {st}} {[المتفاعلات] _ {st}} ]

في حالة عدم توازن محددة ، شارع. يمكن للمرء توسيع هذه الفكرة وحساب فرق طاقة جيبس ​​بين حالتين غير متوازنتين ، بشرط أن يتم تعريفهما بشكل صحيح وبالتالي حساب تغيرات طاقة جيبس ​​بين حالات عدم التوازن المحددة على وجه التحديد. غالبًا ما تكون هذه النقطة الأخيرة ذات صلة بالتفاعلات الموجودة في الأنظمة البيولوجية حيث توجد هذه التفاعلات غالبًا في مسارات متعددة الخطوات تحافظ بشكل فعال على التفاعلات الفردية في حالة عدم التوازن.

هذا يأخذنا إلى نقطة الارتباك بالنسبة للبعض. في العديد من كتب علم الأحياء ، لا تتضمن مناقشة التوازن مناقشة معدلات التفاعل الأمامية والعكسية فحسب ، بل تشمل أيضًا بيانًا بأن ∆G = 0 عند التوازن. قد يكون هذا مربكًا لأن هذه المناقشات غالبًا ما تتبع مناقشات قيم غير الصفر G ° في سياق التوازن (∆G ° = -RTlnKeq). الفارق الدقيق الذي يجب الإشارة إليه هو أن ∆G ° تشير إلى إمكانات طاقة جيبس ​​الكامنة في التحول الكيميائي بين المواد المتفاعلة والمنتجات وحدها. هذا يختلف عن النظر في تقدم التفاعل من حالة عدم التوازن التي تم وصفها بواسطة

[∆G = ∆G ^ o + RT ln Q. ]

يمكن توسيع هذا التعبير على النحو التالي:

[∆G = -RT ln K_ {eq} + RT ln Q ]

لتسليط الضوء على الفروق الدقيقة. في هذه الحالة ، لاحظ أنه مع اقتراب Q من Keq ، يصبح التفاعل ∆G أقرب إلى الصفر ، ويصل في النهاية إلى الصفر عندما Q = Keq. هذا يعني أن طاقة جيبس ​​للتفاعل (∆G) تصل إلى الصفر عند التوازن وليس أن فرق الجهد بين الركائز والمنتجات (∆G °) يصل إلى الصفر.


كتاب الطبيب والكيمياء الحيوية الألماني البريطاني هانز كريبس لعام 1957 تحولات الطاقة في المادة الحية (كتب مع Hans Kornberg) [1] كان أول منشور رئيسي عن الديناميكا الحرارية للتفاعلات الكيميائية الحيوية. بالإضافة إلى ذلك ، احتوى الملحق على أول جداول ديناميكية حرارية منشورة على الإطلاق ، كتبها كينيث بيرتون ، لاحتواء ثوابت التوازن وطاقة جيبس ​​الحرة للتكوينات للأنواع الكيميائية ، القادرة على حساب التفاعلات الكيميائية الحيوية التي لم تحدث بعد.

تم تطبيق الديناميكا الحرارية غير المتوازنة لشرح كيف يمكن للكائنات البيولوجية أن تتطور من الفوضى. طور إيليا بريغوجين طرقًا للمعالجة الديناميكية الحرارية لمثل هذه الأنظمة. وقد أطلق على هذه الأنظمة أنظمة تبديدية ، لأنها تتشكل وتحافظ عليها عمليات التبديد التي تتبادل الطاقة بين النظام وبيئته ، ولأنها تختفي إذا توقف هذا التبادل. يمكن القول إنهم يعيشون في تعايش مع بيئتهم. تعتمد تحولات الطاقة في علم الأحياء بشكل أساسي على التمثيل الضوئي. يبلغ إجمالي الطاقة التي يتم التقاطها من خلال عملية التمثيل الضوئي في النباتات الخضراء من الإشعاع الشمسي حوالي 2 × 10 23 جول من الطاقة سنويًا. [2] تبلغ الطاقة السنوية التي يتم التقاطها من خلال عملية التمثيل الضوئي في النباتات الخضراء حوالي 4٪ من إجمالي طاقة ضوء الشمس التي تصل إلى الأرض. إن تحولات الطاقة في المجتمعات البيولوجية المحيطة بالفتحات الحرارية المائية هي استثناءات لأنها تؤكسد الكبريت ، وتحصل على طاقتها من خلال التركيب الكيميائي بدلاً من التمثيل الضوئي.

يركز مجال الديناميكا الحرارية البيولوجية على مبادئ الديناميكا الحرارية الكيميائية في علم الأحياء والكيمياء الحيوية. تشمل المبادئ التي يتم تناولها القانون الأول للديناميكا الحرارية ، والقانون الثاني للديناميكا الحرارية ، وطاقة جيبس ​​الحرة ، والديناميكا الحرارية الإحصائية ، وحركية التفاعل ، وفرضيات أصل الحياة. في الوقت الحاضر ، تهتم الديناميكا الحرارية البيولوجية بدراسة الديناميات الكيميائية الحيوية الداخلية مثل: التحلل المائي لـ ATP ، واستقرار البروتين ، وربط الحمض النووي ، وانتشار الغشاء ، وحركية الإنزيم ، [3] وغيرها من المسارات الأساسية للتحكم في الطاقة. من حيث الديناميكا الحرارية ، يتم قياس كمية الطاقة القادرة على القيام بعمل أثناء تفاعل كيميائي كميًا بالتغير في طاقة جيبس ​​الحرة. حاول عالم الأحياء الفيزيائية ألفريد لوتكا توحيد التغيير في طاقة جيبس ​​الحرة مع نظرية التطور.

تحويل الطاقة في النظم البيولوجية

الشمس هي المصدر الأساسي للطاقة للكائنات الحية. تحتاج بعض الكائنات الحية مثل النباتات إلى ضوء الشمس مباشرة بينما يمكن للكائنات الأخرى مثل البشر الحصول على الطاقة من الشمس بشكل غير مباشر. [4] ومع ذلك ، هناك دليل على أن بعض البكتيريا يمكن أن تزدهر في البيئات القاسية مثل القارة القطبية الجنوبية كدليل من الطحالب الخضراء المزرقة تحت طبقات سميكة من الجليد في البحيرات. بغض النظر عن نوع الأنواع الحية ، يجب على جميع الكائنات الحية التقاط الطاقة ونقلها وتخزينها واستخدامها للعيش.

العلاقة بين طاقة ضوء الشمس الوارد وطولها الموجي λ أو التردد ν تعطى بواسطة

أين ح هل ثابت بلانك (6.63x10 −34 Js) و ج هي سرعة الضوء (2.998x10 8 م / ث). تحبس النباتات هذه الطاقة من ضوء الشمس وتخضع لعملية التمثيل الضوئي ، وتحول الطاقة الشمسية بشكل فعال إلى طاقة كيميائية. لنقل الطاقة مرة أخرى ، ستتغذى الحيوانات على النباتات وتستخدم طاقة المواد النباتية المهضومة لإنشاء جزيئات بيولوجية كبيرة.

نظرية التطور الديناميكي الحراري

يمكن تفسير التطور البيولوجي من خلال نظرية الديناميكا الحرارية. تُستخدم القوانين الأربعة للديناميكا الحرارية لتأطير النظرية البيولوجية وراء التطور. ينص القانون الأول للديناميكا الحرارية على أنه لا يمكن إنشاء أو تدمير الطاقة. لا توجد حياة تستطيع أن تخلق الطاقة ولكن يجب أن تحصل عليها من خلال بيئتها. ينص القانون الثاني للديناميكا الحرارية على أنه يمكن تحويل الطاقة وهذا يحدث كل يوم في أشكال الحياة. نظرًا لأن الكائنات الحية تأخذ الطاقة من بيئتها ، فيمكنها تحويلها إلى طاقة مفيدة. هذا هو أساس الديناميكيات الاستوائية.

المثال العام هو أن النظام المفتوح يمكن تعريفه على أنه أي نظام بيئي يتحرك نحو تعظيم تشتت الطاقة. كل الأشياء تسعى جاهدة نحو إنتاج أقصى قدر من الانتروبيا ، والذي يحدث من حيث التطور في التغيرات في الحمض النووي لزيادة التنوع البيولوجي. وبالتالي ، يمكن ربط التنوع بالقانون الثاني للديناميكا الحرارية. يمكن أيضًا القول بأن التنوع هو عملية انتشار تنتشر نحو توازن ديناميكي لتعظيم الانتروبيا. لذلك ، يمكن للديناميكا الحرارية أن تشرح اتجاه ومعدل التطور جنبًا إلى جنب مع اتجاه ومعدل التعاقب. [5]

تحرير القانون الأول للديناميكا الحرارية

القانون الأول للديناميكا الحرارية هو بيان للحفاظ على الطاقة على الرغم من أنه يمكن تغييرها من شكل إلى آخر ، لا يمكن إنشاء الطاقة أو تدميرها. [6] من القانون الأول نشأ مبدأ يسمى قانون هس. ينص قانون هيس على أن الحرارة الممتصة أو المطورة في تفاعل معين يجب أن تكون دائمًا ثابتة ومستقلة عن الطريقة التي يحدث بها التفاعل. على الرغم من أن بعض التفاعلات الوسيطة قد تكون ماصة للحرارة والبعض الآخر قد تكون طاردة للحرارة ، فإن التبادل الحراري الكلي يساوي التبادل الحراري لو حدثت العملية مباشرة. هذا المبدأ هو أساس المسعر ، وهو جهاز يستخدم لتحديد كمية الحرارة في تفاعل كيميائي. نظرًا لأن كل الطاقة الواردة تدخل الجسم كغذاء وتتأكسد في النهاية ، يمكن تقدير إجمالي إنتاج الحرارة عن طريق قياس الحرارة الناتجة عن أكسدة الطعام في جهاز قياس السعرات الحرارية. يتم التعبير عن هذه الحرارة بالسعرات الحرارية ، وهي الوحدة الشائعة للطاقة الغذائية الموجودة في ملصقات التغذية. [7]

تعديل القانون الثاني للديناميكا الحرارية

يهتم القانون الثاني للديناميكا الحرارية في المقام الأول بما إذا كانت عملية معينة ممكنة أم لا. ينص القانون الثاني على أنه لا يمكن أن تحدث أي عملية طبيعية ما لم تكن مصحوبة بزيادة في إنتروبيا الكون. [8] وبصورة مختلفة ، يميل النظام المعزول دائمًا إلى الفوضى. غالبًا ما يُعتقد خطأً أن الكائنات الحية تتحدى القانون الثاني لأنها قادرة على زيادة مستوى تنظيمها. لتصحيح هذا التفسير الخاطئ ، يجب على المرء أن يشير ببساطة إلى تعريف الأنظمة والحدود. الكائن الحي هو نظام مفتوح قادر على تبادل كل من المادة والطاقة مع بيئته. على سبيل المثال ، يأخذ الإنسان الطعام ، ويقسمه إلى مكوناته ، ثم يستخدمها لبناء الخلايا والأنسجة والأربطة ، وما إلى ذلك. هذه العملية تزيد من النظام في الجسم ، وبالتالي تقلل الانتروبيا. ومع ذلك ، فإن البشر أيضًا 1) ينقلون الحرارة إلى الملابس والأشياء الأخرى التي يتلامسون معها ، 2) يولدون الحمل الحراري بسبب الاختلافات في درجة حرارة الجسم والبيئة ، 3) يشع الحرارة في الفضاء ، 4) يستهلكون المواد المحتوية على الطاقة (أي ، الغذاء) ، و 5) التخلص من النفايات (مثل ثاني أكسيد الكربون والماء ومكونات أخرى مثل التنفس والبول والبراز والعرق ، وما إلى ذلك). عند أخذ كل هذه العمليات في الاعتبار ، يزداد إجمالي إنتروبيا النظام الأكبر (أي الإنسان وبيئته / بيئته). عندما يتوقف الإنسان عن العيش ، لا تحدث أي من هذه العمليات (1-5) ، وأي انقطاع في العمليات (خاصة 4 أو 5) سيؤدي بسرعة إلى المراضة و / أو الوفاة.

تحرير جيبس ​​للطاقة الحرة

في النظم البيولوجية ، تتغير الطاقة والانتروبيا بشكل عام معًا. لذلك ، من الضروري أن تكون قادرًا على تحديد وظيفة الدولة التي تفسر هذه التغييرات في وقت واحد. وظيفة الحالة هذه هي طاقة جيبس ​​الحرة ، جي.

  • ح هل المحتوى الحراري (وحدة النظام الدولي: جول)
  • تي هي درجة الحرارة (SI unit: kelvin)
  • س هل الانتروبيا (SI unit: joule per kelvin)

يمكن استخدام التغيير في Gibbs Free Energy لتحديد ما إذا كان تفاعل كيميائي معين يمكن أن يحدث تلقائيًا. إذا ∆جي سلبيًا ، يمكن أن يحدث التفاعل تلقائيًا. وبالمثل ، إذاجي إيجابي ، رد الفعل غير تلقائي. [9] يمكن "اقتران" التفاعلات الكيميائية معًا إذا كانا يتشاركان في وسيطة. في هذه الحالة ، التغيير الإجمالي في الطاقة الحرة في جيبس ​​هو ببساطة مجموع ∆جي قيم لكل تفاعل. لذلك ، رد فعل غير موات (إيجابي ∆جي1) من خلال رد فعل ثانٍ إيجابي للغاية (سلبي ∆جي2 حيث حجم ∆جي2 & GT حجم ∆جي1). على سبيل المثال ، تفاعل الجلوكوز مع الفركتوز لتكوين السكروز له ∆جي قيمة +5.5 كيلو كالوري / مول. لذلك ، لن يحدث هذا التفاعل تلقائيًا. يحتوي انهيار ATP لتشكيل ADP والفوسفات غير العضوي على ∆جي قيمة -7.3 كيلو كالوري / مول. يمكن أن يقترن هذان التفاعلان معًا ، بحيث يرتبط الجلوكوز بـ ATP لتكوين الجلوكوز -1 فوسفات و ADP. عندئذٍ يكون الجلوكوز -1 فوسفات قادرًا على الارتباط بالفركتوز الذي ينتج السكروز والفوسفات غير العضوي. ∆جي قيمة التفاعل المقترن هي -1.8 كيلو كالوري / مول ، مما يشير إلى أن التفاعل سيحدث تلقائيًا. مبدأ اقتران التفاعلات لتغيير التغيير في طاقة جيبس ​​الحرة هو المبدأ الأساسي وراء كل الإجراءات الأنزيمية في الكائنات الحية. [10]


علاقة كمية بين جهد الخلية وتركيز الأيونات

تقول الديناميكا الحرارية القياسية أن الطاقة الحرة جيبس ​​الفعلية ΔG يرتبط بتغيير الطاقة الحرة في ظل الحالة القياسية ΔG ا
بالعلاقة:

أين سص هو حاصل رد الفعل. يُعرَّف احتمال الخلية E المرتبط بالتفاعل الكهروكيميائي على أنه انخفاض في طاقة جيبس ​​الحرة لكل كولوم من الشحنة المنقولة ، مما يؤدي إلى العلاقة Δ G = - z F E . الثابت F (ثابت فاراداي) هو عامل تحويل وحدة F = نأف ، أين نأ هل ثابت أفوجادرو و q هو شحنة الإلكترون الأساسية. يؤدي هذا على الفور إلى معادلة نرنست ، والتي هي بالنسبة للنصف خلية الكهروكيميائية

لتفاعل كهروكيميائي كامل (خلية كاملة) ، يمكن كتابة المعادلة كـ

هأحمر هي إمكانية اختزال نصف الخلية عند درجة حرارة الاهتمام ، ه ا
أحمر هل اساسي إمكانية تقليل نصف الخلية ، هزنزانة هو جهد الخلية (القوة الدافعة الكهربائية) عند درجة حرارة الاهتمام ، ه ا
زنزانة هو جهد الخلية القياسي ، R هو ثابت الغاز العام: ر = 8.314 462618 153 24 JK −1 مول −1 ، T هي درجة الحرارة في كلفن ، z هو عدد الإلكترونات المنقولة في تفاعل الخلية أو نصف التفاعل ، F هو ثابت فاراداي ، عدد كولوم لكل مول من الإلكترونات : F = 96485.332 123310 0184 C مول −1 ، سص هو حاصل تفاعل تفاعل الخلية ، وهو النشاط الكيميائي للأنواع ذات الصلة ، حيث أأحمر هو نشاط الشكل المصغر و أثور هو نشاط الشكل المؤكسد.

على غرار ثوابت التوازن ، تقاس الأنشطة دائمًا فيما يتعلق بالحالة القياسية (1 مول / لتر للمذابات ، 1 ضغط جوي للغازات). نشاط الأنواع X ، أX ، يمكن أن تكون مرتبطة بالتركيزات الفيزيائية جX عبر أX = γXجX ، أين γX هو معامل النشاط للأنواع X. نظرًا لأن معاملات النشاط تميل إلى الوحدة عند تركيزات منخفضة ، فعادة ما يتم استبدال الأنشطة في معادلة Nernst بتركيزات بسيطة. بدلاً من ذلك ، تحديد الإمكانات الرسمية على النحو التالي:

يمكن كتابة معادلة Nernst نصف الخلية من حيث التركيزات على النحو التالي:

وبالمثل لتعبير الخلية الكامل.

أين λ= ln (10) و λVتي = 0.05916. V. تُستخدم معادلة Nernst في علم وظائف الأعضاء لإيجاد الجهد الكهربائي لغشاء الخلية فيما يتعلق بنوع واحد من الأيونات. يمكن ربطه بثابت التفكك الحمضي.

نرنست المحتملة تحرير

معادلة نرنست لها تطبيق فسيولوجي عند استخدامها لحساب جهد أيون الشحنة ض عبر الغشاء. يتم تحديد هذا الجهد باستخدام تركيز الأيون داخل وخارج الخلية:

عندما يكون الغشاء في حالة توازن ديناميكي حراري (أي لا يوجد تدفق صافٍ للأيونات) ، وإذا كانت الخلية قابلة للاختراق لأيون واحد فقط ، فإن إمكانات الغشاء يجب أن تكون مساوية لإمكانية نيرنست لهذا الأيون.

تحرير معادلة جولدمان

عندما يكون الغشاء منفذاً لأكثر من أيون واحد ، كما هو الحال حتمًا ، يمكن تحديد إمكانات الراحة من معادلة جولدمان ، وهي حل لمعادلة تدفق GHK وفقًا للقيود التي تشير إلى أن الكثافة الحالية الإجمالية المدفوعة بالقوة الكهروكيميائية هي صفر:

هم هو جهد الغشاء (بالفولت ، ما يعادل جول لكل كولوم) ، صأيون هي نفاذية هذا الأيون (بالأمتار في الثانية) ، [أيون]خارج هو التركيز خارج الخلية لهذا الأيون (بالمولات لكل متر مكعب ، لمطابقة وحدات النظام الدولي الأخرى ، على الرغم من أن الوحدات لا تهم تمامًا ، حيث تصبح شروط تركيز الأيونات نسبة بلا أبعاد) ، [أيون]في هو التركيز داخل الخلايا لذلك الأيون (بالمول لكل متر مكعب) ، R هو ثابت الغاز المثالي (جول لكل كلفن لكل مول) ، T هو درجة الحرارة في الكلفن ، F هو ثابت فاراداي (كولوم لكل مول).

يُطلق على الإمكانات عبر غشاء الخلية التي تعارض تمامًا الانتشار الصافي لأيون معين عبر الغشاء إمكانات نرنست لهذا الأيون. كما رأينا أعلاه ، يتم تحديد حجم جهد نيرنست من خلال نسبة تركيزات هذا الأيون المحدد على جانبي الغشاء. كلما زادت هذه النسبة كلما زاد ميل الأيون للانتشار في اتجاه واحد ، وبالتالي زادت إمكانات نيرنست المطلوبة لمنع الانتشار. يوجد تعبير مشابه يتضمن r (القيمة المطلقة لنسبة النقل). هذا يأخذ في الاعتبار شركات النقل ذات التبادلات غير المتكافئة. انظر: مضخة الصوديوم والبوتاسيوم حيث تكون نسبة النقل 2/3 ، لذلك r يساوي 1.5 في الصيغة أدناه. سبب إدراجنا للعامل r = 1.5 هنا هو كثافة التيار بالقوة الكهروكيميائية يه.(Na +) + J e.c. (K +) لم يعد صفرًا ، بل أصبح Jه.(Na +) + 1.5Jه.(K +) = 0 (بالنسبة لكلا تدفق الأيونات بالقوة الكهروكيميائية يتم تعويضه بواسطة المضخة ، أي Jه.= -Jمضخة) ، وتغيير القيود لتطبيق معادلة GHK. المتغيرات الأخرى هي نفسها المذكورة أعلاه. يتضمن المثال التالي أيونين: البوتاسيوم (K +) والصوديوم (Na +). من المفترض أن يكون الكلوريد في حالة توازن.

عندما يؤخذ الكلوريد (Cl -) في الاعتبار ،

استخدام تحرير عامل بولتزمان

من أجل التبسيط ، سننظر في حل الجزيئات النشطة للأكسدة التي تخضع لتفاعل إلكترون واحد قابل للانعكاس

والتي لها إمكانات قياسية تبلغ صفر ، ويتم فيها تمثيل الأنشطة بشكل جيد بالتركيزات (أي معامل نشاط الوحدة). الإمكانات الكيميائية ميكرومترج من هذا الحل هو الفرق بين حواجز الطاقة لأخذ الإلكترونات من ولإعطاء الإلكترونات للقطب الكهربي العامل الذي يحدد الإمكانات الكهروكيميائية للمحلول. نسبة الجزيئات المؤكسدة إلى الجزيئات المختزلة ، [أوكس] / [أحمر] ، تعادل احتمال التأكسد (إعطاء الإلكترونات) على احتمال الاختزال (أخذ الإلكترونات) ، وهو ما يمكننا كتابته بدلالة عامل بولتزمان لـ هذه العمليات:

نحصل على اللوغاريتم الطبيعي لكلا الجانبين

استخدام الديناميكا الحرارية (الكمون الكيميائي) تحرير

الكميات هنا معطاة لكل جزيء ، وليس لكل مول ، وبالتالي ثابت بولتزمان ك وشحنة الإلكترون ه بدلاً من ثابت الغاز ر وثابت فاراداي F . للتحويل إلى الكميات المولية الواردة في معظم كتب الكيمياء ، من الضروري ببساطة الضرب في ثابت أفوجادرو: ر = كيلو نيوتنأ و F = إي إنأ . يتم تعريف إنتروبيا الجزيء على أنه

التغيير في الإنتروبيا من حالة ما 1 إلى حالة أخرى 2 هو بالتالي

بحيث تكون إنتروبيا الحالة 2

إذا كانت الحالة 1 في الظروف القياسية ، في أي ج1 هي الوحدة (على سبيل المثال ، 1 atm أو 1 M) ، فإنها ستلغي فقط وحدات ج2 . لذلك يمكننا كتابة إنتروبيا جزيء عشوائي A على النحو التالي

أين س 0 هو الانتروبيا في الظروف القياسية و [A] يشير إلى تركيز A. التغيير في الانتروبيا للتفاعل

نحدد النسبة في المصطلح الأخير على أنها حاصل رد الفعل:

هذا هو الشكل الأكثر عمومية لمعادلة نرنست. لتفاعل الأكسدة والاختزال Ox + n e - → Red ،

إمكانات الخلية في الظروف القياسية ه غالبًا ما يتم استبدال 0 بالإمكانات الرسمية ه 0 ′ ، والذي يتضمن بعض التصحيحات الصغيرة للوغاريتم وهو الجهد الذي يتم قياسه فعليًا في خلية كهروكيميائية.

عند التوازن ، الجهد الكهروكيميائي (ه) = 0 وبالتالي فإن حاصل التفاعل يصل إلى القيمة الخاصة المعروفة باسم ثابت التوازن: س = كمكافئ . وبالتالي،

وبالتالي فقد ربطنا جهد القطب القياسي وثابت التوازن لتفاعل الأكسدة والاختزال.

في الحلول المخففة ، يمكن التعبير عن معادلة نرنست مباشرة من حيث التركيزات (حيث أن معاملات النشاط قريبة من الوحدة). ولكن في التركيزات الأعلى ، يجب استخدام الأنشطة الحقيقية للأيونات. هذا يعقد استخدام معادلة نرنست ، لأن تقدير الأنشطة غير المثالية للأيونات يتطلب عمومًا قياسات تجريبية. تنطبق معادلة نرنست أيضًا فقط في حالة عدم وجود تدفق تيار صافٍ عبر القطب الكهربي. يتغير نشاط الأيونات على سطح الإلكترود عندما يكون هناك تدفق تيار ، وهناك شروط إضافية لفقدان الجهد الزائد والمقاومة التي تساهم في الإمكانات المقاسة.

عند تركيزات منخفضة جدًا من الأيونات المحددة المحتملة ، فإن الإمكانات التي تنبأت بها معادلة نرنست تقترب من ± ∞. هذا لا معنى له فيزيائيًا لأنه ، في ظل هذه الظروف ، تصبح كثافة تيار التبادل منخفضة جدًا ، وقد لا يكون هناك توازن ديناميكي حراري ضروري لمعادلة نيرنست. في مثل هذه الحالة يسمى القطب غير مصقول. تميل التأثيرات الأخرى إلى السيطرة على السلوك الكهروكيميائي للنظام ، مثل مشاركة الإلكترون المذاب في نقل الكهرباء وتوازن القطب ، كما تم تحليله بواسطة ألكسندر فرومكين وب.

الاعتماد على الوقت للتحرير المحتمل

تم وضع التعبير عن الاعتماد على الوقت بواسطة كاروغلانوف. [5] [6] [7] [8]

شاركت المعادلة في الجدل العلمي المتعلق بالاندماج البارد. حسب مكتشفا الاندماج البارد ، فلايشمان وبونس ، أن كاثود البلاديوم المغمور في خلية التحليل الكهربائي بالماء الثقيل يمكن أن يحقق ضغطًا يصل إلى 10 27 ضغطًا جويًا على سطح الكاثود ، وهو ضغط كافٍ لإحداث اندماج نووي تلقائي. في الواقع ، تم تحقيق 10000-20000 الغلاف الجوي فقط. ادعى John R. Huizenga أن حسابهم الأصلي قد تأثر بتفسير خاطئ لمعادلة نرنست. [9] استشهد بورقة بحثية عن سبائك Pd – Zr. [10] تسمح المعادلة بحساب مدى التفاعل بين نظامي الأكسدة والاختزال ويمكن استخدامها ، على سبيل المثال ، لتقرير ما إذا كان تفاعل معين سيكتمل أم لا. عند التوازن ، تكون emfs للخلايا النصفية متساوية. وهذا يتيح كج ليتم حسابها ومن ثم مدى التفاعل.


6.2 الطاقة الكامنة والحركية والحرة وطاقة التنشيط

بنهاية هذا القسم ، ستكون قادرًا على القيام بما يلي:

  • تعريف "الطاقة"
  • اشرح الفرق بين الطاقة الحركية والطاقة الكامنة
  • ناقش مفاهيم الطاقة المجانية وطاقة التنشيط
  • وصف التفاعلات المفعمة بالطاقة والحيوية

نحن نعرّف الطاقة بأنها القدرة على القيام بالعمل. كما تعلمت ، توجد الطاقة بأشكال مختلفة. على سبيل المثال ، تعد الطاقة الكهربائية والطاقة الضوئية والطاقة الحرارية أنواعًا مختلفة من الطاقة. في حين أن هذه كلها أنواع طاقة مألوفة يمكن للمرء أن يراها أو يشعر بها ، إلا أن هناك نوعًا آخر من الطاقة أقل وضوحًا. يربط العلماء هذه الطاقة بشيء بسيط مثل كائن فوق الأرض. من أجل تقدير الطريقة التي تتدفق بها الطاقة داخل وخارج الأنظمة البيولوجية ، من المهم أن نفهم المزيد عن أنواع الطاقة المختلفة الموجودة في العالم المادي.

أنواع الطاقة

عندما يتحرك جسم ما ، توجد طاقة. على سبيل المثال ، تنتج طائرة أثناء الطيران طاقة كبيرة. هذا لأن الأجسام المتحركة قادرة على إحداث تغيير أو القيام بعمل. فكر في كرة محطمة. حتى كرة التدمير البطيئة يمكن أن تلحق أضرارًا كبيرة بالأجسام الأخرى. ومع ذلك ، فإن كرة التدمير غير المتحركة غير قادرة على أداء العمل. الطاقة مع الأجسام المتحركة هي طاقة حركية. رصاصة مسرعة ، شخص يمشي ، حركة جزيئية سريعة في الهواء (التي تنتج الحرارة) ، والإشعاع الكهرومغناطيسي مثل الضوء كلها لها طاقة حركية.

ماذا لو رفعنا نفس كرة التحطيم الثابتة ذات طابقين فوق سيارة مزودة برافعة؟ إذا كانت كرة التحطيم المعلقة غير متحركة ، فهل يمكننا ربط الطاقة بها؟ الجواب نعم. ترتبط كرة التحطيم المعلقة بالطاقة التي تختلف اختلافًا جوهريًا عن الطاقة الحركية للأجسام المتحركة. ينتج شكل الطاقة هذا من القدره من أجل كرة التدمير للقيام بعمل. إذا أطلقنا الكرة ، فستعمل. لأن هذا النوع من الطاقة يشير إلى إمكانية القيام بعمل ، فإننا نطلق عليه اسم الطاقة الكامنة. تنقل الأجسام طاقتها بين الحركية والجهد بالطريقة التالية: عندما تتدلى الكرة المحطمة بلا حراك ، فإنها تمتلك صفرًا من الطاقة الحركية و 100 في المائة من الطاقة الكامنة. بمجرد إطلاقها ، تبدأ طاقتها الحركية في الزيادة لأنها تبني السرعة بسبب الجاذبية. في نفس الوقت ، عندما يقترب من الأرض ، فإنه يفقد الطاقة الكامنة. في مكان ما في منتصف الخريف ، لديها 50 في المائة من الطاقة الحركية و 50 في المائة من الطاقة الكامنة. قبل أن تصطدم الكرة بالأرض مباشرةً ، فقدت الكرة تقريبًا طاقتها الكامنة ولديها طاقة حركية شبه قصوى. تشمل الأمثلة الأخرى للطاقة الكامنة طاقة الماء الموجودة خلف السد (الشكل 6.6) ، أو شخص على وشك القفز بالمظلة من طائرة.

نحن نربط الطاقة الكامنة ليس فقط بموقع المادة (مثل طفل يجلس على غصن شجرة) ، ولكن أيضًا ببنية المادة. يحتوي الزنبرك الموجود على الأرض على طاقة كامنة إذا تم ضغطه وكذلك الشريط المطاطي المسحوب بإحكام. يعتمد وجود الخلايا الحية بشكل كبير على الطاقة الكامنة الهيكلية. على المستوى الكيميائي ، تمتلك الروابط التي تربط ذرات الجزيئات معًا طاقة وضع. تذكر أن المسارات الخلوية الابتنائية تتطلب طاقة لتصنيع الجزيئات المعقدة من الجزيئات الأبسط ، والمسارات التقويضية تطلق الطاقة عندما تتحلل الجزيئات المعقدة. أن انهيار روابط كيميائية معينة يمكن أن يطلق طاقة يعني أن هذه الروابط لديها طاقة كامنة. في الواقع ، هناك طاقة كامنة مخزنة داخل روابط جميع جزيئات الطعام التي نأكلها ، والتي نستخدمها في النهاية. هذا لأن هذه الروابط يمكن أن تطلق الطاقة عند كسرها. يطلق العلماء على نوع الطاقة الكامنة الموجود داخل الروابط الكيميائية التي تنطلق عندما تكسر هذه الروابط الطاقة الكيميائية (الشكل 6.7). الطاقة الكيميائية هي المسؤولة عن تزويد الخلايا الحية بالطاقة من الغذاء. يؤدي كسر الروابط الجزيئية داخل جزيئات الوقود إلى إطلاق الطاقة.

ارتباط بالتعلم

قم بزيارة هذا الموقع وحدد "بندول بسيط" في القائمة (ضمن "Harmonic Motion") لمشاهدة الحركة المتغيرة (K) والطاقة الكامنة (U) للبندول أثناء الحركة.

طاقة حرة

بعد معرفة أن التفاعلات الكيميائية تطلق الطاقة عندما تنكسر روابط تخزين الطاقة ، فإن السؤال التالي المهم هو كيف نحدد التفاعلات الكيميائية ونعبر عنها مع الطاقة المصاحبة لها؟ كيف يمكننا مقارنة الطاقة التي تنطلق من تفاعل ما بتفاعل آخر؟ نحن نستخدم مقياسًا للطاقة المجانية لتقدير عمليات نقل الطاقة هذه. يسمي العلماء هذه الطاقة المجانية بالطاقة الحرة Gibbs (اختصارًا بالحرف G) بعد يوشيا ويلارد جيبس ​​، العالم الذي طور القياس. تذكر أنه وفقًا للقانون الثاني للديناميكا الحرارية ، تتضمن جميع عمليات نقل الطاقة فقدان بعض الطاقة في شكل غير قابل للاستخدام مثل الحرارة ، مما يؤدي إلى الانتروبيا. تشير الطاقة الحرة Gibbs على وجه التحديد إلى الطاقة التي تحدث مع تفاعل كيميائي متاح بعد أن نفكر في الانتروبيا. بمعنى آخر ، طاقة جيبس ​​الحرة هي طاقة قابلة للاستخدام ، أو طاقة متاحة للقيام بالعمل.

كل تفاعل كيميائي ينطوي على تغيير في الطاقة الحرة ، يسمى دلتا G (∆G). يمكننا حساب التغير في الطاقة الحرة لأي نظام يخضع لمثل هذا التغيير ، مثل تفاعل كيميائي. لحساب ∆G ، اطرح كمية الطاقة المفقودة في الانتروبيا (المشار إليها بـ ∆S) من إجمالي تغير طاقة النظام. الطاقة الكلية في النظام هي محتوى حراري ونشير إليه على أنه ∆H. صيغة حساب ∆G هي كما يلي ، حيث يشير الرمز T إلى درجة الحرارة المطلقة بالكلفن (درجات مئوية + 273):

نعبر عن تغيير الطاقة الحرة القياسي للتفاعل الكيميائي كمقدار من الطاقة لكل مول من منتج التفاعل (إما بالكيلوجول أو السعرات الحرارية ، kJ / mol أو kcal / mol 1 kJ = 0.239 kcal) تحت درجة الحموضة القياسية ، ودرجة الحرارة ، وظروف الضغط. نحسب عمومًا ظروف الأس الهيدروجيني ودرجة الحرارة والضغط القياسية عند درجة الحموضة 7.0 في الأنظمة البيولوجية و 25 درجة مئوية و 100 كيلو باسكال (ضغط 1 ضغط جوي) ، على التوالي. لاحظ أن الظروف الخلوية تختلف اختلافًا كبيرًا عن هذه الشروط القياسية ، وبالتالي فإن قيم ∆G المحسوبة القياسية للتفاعلات البيولوجية ستكون مختلفة داخل الخلية.

ردود الفعل Endergonic والتفاعلات Exergonic

إذا تم إطلاق الطاقة أثناء تفاعل كيميائي ، فإن القيمة الناتجة من المعادلة أعلاه ستكون رقمًا سالبًا. بمعنى آخر ، التفاعلات التي تطلق الطاقة لها ∆G & lt 0. وتعني ∆G سالبة أيضًا أن منتجات التفاعل لديها طاقة حرة أقل من المواد المتفاعلة ، لأنها تطلق بعض الطاقة الحرة أثناء التفاعل. يطلق العلماء على التفاعلات التي تحتوي على ∆G سلبي وبالتالي تطلق تفاعلات طاردة للطاقة. يفكر: السابقergonic تعني الطاقة السابقiting النظام. نشير أيضًا إلى هذه التفاعلات على أنها تفاعلات عفوية ، لأنها يمكن أن تحدث دون إضافة طاقة إلى النظام. إن فهم التفاعلات الكيميائية العفوية وإطلاق الطاقة الحرة مفيد للغاية لعلماء الأحياء ، لأنه يمكن تسخير هذه التفاعلات لأداء العمل داخل الخلية. يجب أن نفرق بشكل مهم بين مصطلح العفوية وفكرة التفاعل الكيميائي الذي يحدث على الفور. على عكس الاستخدام اليومي للمصطلح ، فإن التفاعل التلقائي ليس رد فعل يحدث فجأة أو بسرعة. صدأ الحديد هو مثال على التفاعل التلقائي الذي يحدث ببطء ، شيئًا فشيئًا ، بمرور الوقت.

إذا كان التفاعل الكيميائي يتطلب مدخلات طاقة بدلاً من إطلاق طاقة ، فإن ∆G لهذا التفاعل سيكون قيمة موجبة. في هذه الحالة ، المنتجات لديها طاقة حرة أكثر من المواد المتفاعلة. وبالتالي ، يمكننا التفكير في نواتج التفاعلات على أنها جزيئات لتخزين الطاقة. نسمي هذه التفاعلات الكيميائية تفاعلات endergonic وهي غير عفوية. لن يحدث تفاعل مائي من تلقاء نفسه دون إضافة طاقة مجانية.

دعونا نعيد النظر في مثال تركيب وتفكك جزيء الطعام ، الجلوكوز. تذكر أن بناء الجزيئات المعقدة ، مثل السكريات ، من الجزيئات الأبسط هي عملية بنائية وتتطلب طاقة. لذلك ، فإن التفاعلات الكيميائية التي تدخل في عمليات الابتنائية هي تفاعلات مفعمة بالحيوية. بدلا من ذلك ، فإن عملية تقويضية لتحطيم السكر إلى جزيئات أبسط تطلق الطاقة في سلسلة من التفاعلات الطاردة للطاقة. مثل مثال الصدأ أعلاه ، فإن تحلل السكر يتضمن تفاعلات عفوية ، لكن هذه التفاعلات لا تحدث على الفور. يوضح الشكل 6.8 بعض الأمثلة الأخرى للتفاعلات الباطنية والطاقة. ستوفر الأقسام اللاحقة مزيدًا من المعلومات حول ما هو مطلوب أيضًا لجعل ردود الفعل العفوية تحدث بشكل أكثر كفاءة.

اتصال مرئي

انظر إلى كل عملية من العمليات ، وقرر ما إذا كانت مفعمة بالطاقة أو مفرطة الطاقة. في كل حالة ، هل المحتوى الحراري يزيد أم ينقص ، وهل الأنتروبيا تزيد أم تنقص؟

مفهوم مهم في دراسة التمثيل الغذائي والطاقة هو التوازن الكيميائي. معظم التفاعلات الكيميائية قابلة للعكس. يمكنهم المضي قدمًا في كلا الاتجاهين ، وإطلاق الطاقة في بيئتهم في اتجاه واحد ، وامتصاصها من البيئة في الاتجاه الآخر (الشكل 6.9). The same is true for the chemical reactions involved in cell metabolism, such as the breaking down and building up of proteins into and from individual amino acids, respectively. Reactants within a closed system will undergo chemical reactions in both directions until they reach a state of equilibrium, which is one of the lowest possible free energy and a state of maximal entropy. To push the reactants and products away from a state of equilibrium requires energy. Either reactants or products must be added, removed, or changed. If a cell were a closed system, its chemical reactions would reach equilibrium, and it would die because there would be insufficient free energy left to perform the necessary work to maintain life. In a living cell, chemical reactions are constantly moving towards equilibrium, but never reach it. This is because a living cell is an open system. Materials pass in and out, the cell recycles the products of certain chemical reactions into other reactions, and there is never chemical equilibrium. In this way, living organisms are in a constant energy-requiring, uphill battle against equilibrium and entropy. This constant energy supply ultimately comes from sunlight, which produces nutrients in the photosynthesis process.

Activation Energy

There is another important concept that we must consider regarding endergonic and exergonic reactions. Even exergonic reactions require a small amount of energy input before they can proceed with their energy-releasing steps. These reactions have a net release of energy, but still require some initial energy. Scientists call this small amount of energy input necessary for all chemical reactions to occur the activation energy (or free energy of activation) abbreviated as Eأ (Figure 6.10).

Why would an energy-releasing, negative ∆G reaction actually require some energy to proceed? The reason lies in the steps that take place during a chemical reaction. During chemical reactions, certain chemical bonds break and new ones form. For example, when a glucose molecule breaks down, bonds between the molecule's carbon atoms break. Since these are energy-storing bonds, they release energy when broken. However, to get them into a state that allows the bonds to break, the molecule must be somewhat contorted. A small energy input is required to achieve this contorted state. This contorted state is the transition state , and it is a high-energy, unstable state. For this reason, reactant molecules do not last long in their transition state, but very quickly proceed to the chemical reaction's next steps. Free energy diagrams illustrate the energy profiles for a given reaction. Whether the reaction is exergonic or endergonic determines whether the products in the diagram will exist at a lower or higher energy state than both the reactants and the products. However, regardless of this measure, the transition state of the reaction exists at a higher energy state than the reactants, and thus, Eأ is always positive.

ارتباط بالتعلم

Watch an animation of the move from free energy to transition state at this site.

From where does the activation energy that chemical reactants require come? The activation energy's required source to push reactions forward is typically heat energy from the surroundings. Heat energy (the total bond energy of reactants or products in a chemical reaction) speeds up the molecule's motion, increasing the frequency and force with which they collide. It also moves atoms and bonds within the molecule slightly, helping them reach their transition state. For this reason, heating a system will cause chemical reactants within that system to react more frequently. Increasing the pressure on a system has the same effect. Once reactants have absorbed enough heat energy from their surroundings to reach the transition state, the reaction will proceed.

The activation energy of a particular reaction determines the rate at which it will proceed. The higher the activation energy, the slower the chemical reaction. The example of iron rusting illustrates an inherently slow reaction. This reaction occurs slowly over time because of its high Eأ. Additionally, burning many fuels, which is strongly exergonic, will take place at a negligible rate unless sufficient heat from a spark overcomes their activation energy. However, once they begin to burn, the chemical reactions release enough heat to continue the burning process, supplying the activation energy for surrounding fuel molecules. Like these reactions outside of cells, the activation energy for most cellular reactions is too high for heat energy to overcome at efficient rates. In other words, in order for important cellular reactions to occur at appreciable rates (number of reactions per unit time), their activation energies must be lowered (Figure 6.10). Scientist refer to this as catalysis. This is a very good thing as far as living cells are concerned. Important macromolecules, such as proteins, DNA, and RNA, store considerable energy, and their breakdown is exergonic. If cellular temperatures alone provided enough heat energy for these exergonic reactions to overcome their activation barriers, the cell's essential components would disintegrate.

اتصال مرئي

If no activation energy were required to break down sucrose (table sugar), would you be able to store it in a sugar bowl?


الملخص

Gibbs energy profiles have great utility as teaching and learning tools because they present students with a visual representation of the energy changes that occur during enzyme catalysis. Unfortunately, most textbooks divorce discussions of traditional kinetic topics, such as enzyme inhibition, from discussions of these same topics in terms of Gibbs energy profiles. Examination of the changes in the values of the apparent kinetic parameters كس app , كقط app , and (كقط/كم) app in response to various modes of inhibition may be informative to students when presented in combination with Gibbs energy profiles. Herein, the symbolism of standard Gibbs energy profiles is utilized to derive expressions for the changes in Gibbs energy associated with the apparent kinetic parameters and to describe their behavior in the presence of either a competitive, uncompetitive, noncompetitive, or linear mixed-type inhibitor under rapid equilibrium conditions. The approach is intuitive and complementary to the traditional derivations of enzyme kinetic equations.


Computation of complex and constrained equilibria by minimization of the Gibbs free energy

Calculation of chemical equilibria is a good way to determine the composition of a reacting system. This study presents a method for calculating complex equilibria with multiple reactions and phases and adapts it to externally constrained equilibria by introducing energy and kinetic constraints.

The proposed method is based on the minimization of the Gibbs free energy, taking into account mass (mole and atom) and charge balances. Examples using different thermodynamic models are presented as well as problems with energy and kinetic constraints. The results are in good agreement with the literature. The calculation method can be applied to a wide variety of fields. Possible extension of the work to electrochemical systems is also addressed.

يسلط الضوء

► Minimization of the Gibbs free energy is applied to constrained equilibria. ► Maximizing entropy is replaced by minimizing Gibbs coupled with an energy balance. ► Adiabatic and non-adiabatic problems can be treated by Gibbs minimization. ► Kinetic constraints allow the evolution of the quasi-equilibrium state with time.


You can't measure the energy of ATP itself, but you can measure the amount of energy that is released every time a P group is removed from the molecule, that is about 30 kj/mol.

Here some more details on how the deltaG is experimentally determined.

Hydrolysis of the terminal phosphoanhydridic bond is a highly exergonic process, releasing 30.5 kJ mol−1 energy.

. The actual value of ΔG for ATP hydrolysis varies, primarily depending on Mg2+ concentration, and under normal physiologic conditions is actually closer to -50 kJ mol−1.

The standard amount of energy released from hydrolysis of ATP can be calculated from the changes in energy under non-natural (standard) conditions, then correcting to biological concentrations. The net change in heat energy (enthalpy) at standard temperature and pressure of the decomposition of ATP into hydrated ADP and hydrated inorganic phosphate is −30.5 kJ/mol, with a change in free energy of 3.4 kJ/mol.[17] The energy released by cleaving either a phosphate (Pi) or pyrophosphate (PPi) unit from ATP at standard state of 1 M are:[18]

ATP + H 2O → ADP + Pi ΔG° = −30.5 kJ/mol (−7.3 kcal/mol)

ATP + H 2O → AMP + PPi ΔG° = −45.6 kJ/mol (−10.9 kcal/mol)

. The values given for the Gibbs free energy for this reaction are dependent on a number of factors, including overall ionic strength and the presence of alkaline earth metal ions such as Mg2+ and Ca2+ . Under typical cellular conditions, ΔG is approximately −57 kJ/mol (−14 kcal/mol).


Standard Gibbs energy of metabolic reactions: II. Glucose-6-phosphatase reaction and ATP hydrolysis

ATP (adenosine triphosphate) is a key reaction for metabolism. Tools from systems biology require standard reaction data in order to predict metabolic pathways accurately. However, literature values for standard Gibbs energy of ATP hydrolysis are highly uncertain and differ strongly from each other. Further, such data usually neglect the activity coefficients of reacting agents, and published data like this is apparent (condition-dependent) data instead of activity-based standard data. In this work a consistent value for the standard Gibbs energy of ATP hydrolysis was determined. The activity coefficients of reacting agents were modeled with electrolyte Perturbed-Chain Statistical Associating Fluid Theory (ePC-SAFT). The Gibbs energy of ATP hydrolysis was calculated by combining the standard Gibbs energies of hexokinase reaction and of glucose-6-phosphate hydrolysis. While the standard Gibbs energy of hexokinase reaction was taken from previous work, standard Gibbs energy of glucose-6-phosphate hydrolysis reaction was determined in this work. For this purpose, reaction equilibrium molalities of reacting agents were measured at pH7 and pH8 at 298.15K at varying initial reacting agent molalities. The corresponding activity coefficients at experimental equilibrium molalities were predicted with ePC-SAFT yielding the Gibbs energy of glucose-6-phosphate hydrolysis of -13.72±0.75kJ·mol -1 . Combined with the value for hexokinase, the standard Gibbs energy of ATP hydrolysis was finally found to be -31.55±1.27kJ·mol -1 . For both, ATP hydrolysis and glucose-6-phosphate hydrolysis, a good agreement with own and literature values were obtained when influences of pH, temperature, and activity coefficients were explicitly taken into account in order to calculate standard Gibbs energy at pH7, 298.15K and standard state.


Energy and enzymes

One way we can see the Second Law at work is in our daily diet. We eat food each day, without gaining that same amount of body weight! The food we eat is largely expended as carbon dioxide and heat energy, plus some work done in repairing and rebuilding bodily cells and tissues, physical movement, and neuronal activity.

Although living organisms appear to reduce entropy, by assembling small molecules into polymers and higher order structures, this work releases waste heat that increases the entropy of the environment.

Gibbs Free Energy

Gibbs free energy is a measure of the amount of work that is potentially obtainable. Instead of absolute quantities, what is usually measured is the change in free energy:

where H = الطاقة الداخلية الكامنة (the heat energy content) T = absolute temperature (Kelvin), and S = غير قادر علي (sometimes called disorder, but a complicated and subtle concept that has more to do with degrees of freedom 6 molecules of CO2 have greater entropy than a molecule of glucose, where the carbon atoms are linked together by covalent bonds).

If ΔG < 0, a chemical reaction is exergonic, releases free energy, and will progress spontaneously, with no input of additional energy (though this does not mean that the reaction will occur بسرعة – see the discussion about reaction rates أدناه).

If ΔG > 0, a chemical reaction is endergonic, requires or absorbs an input of free energy, and will progress only if free energy is put into the system else the reaction will go backwards.

Free energy and chemical equilibrium

If ΔG = 0, a chemical reaction is in equilibrium, meaning that the rates of forward and reverse reactions are equal, so there is no net change, or no potential for doing work.

This figure from Wikipedia illustrates that reactions will proceed spontaneously towards equilibrium, in either direction, and that the equilibrium point is the minimum free energy state of the reaction mixture. The x-axis (ξ) represents the ratio of products/reactants.

Cells couple exergonic reactions to endergonic reactions so that the net free energy change is negative

ATP is the primary energy currency of the cell cells accomplish endergonic reactions such as active transport, cell movement or protein synthesis by tapping the energy of ATP hydrolysis:

ATP -> ADP + Pi (Pi = PO4, inorganic phosphate) ΔG = -7.3 kcal/mol

Cycle of ATP hydrolysis to ADP and phosphorylation of ADP to ATP. The majority of endergonic reactions in cells are coupled to the exergonic hydrolysis of ATP to ADP. Image by Muessig retrieved from Wikimedia Commons, licensed CC-BY-SA 3.0

Over the next pages we’ll be looking at the cellular metabolic pathways that phosphorylate ADP to make ATP.

Reaction rates
Although the sign of ΔG (negative or positive) determines the direction that the reaction will go spontaneously, the magnitude of ΔG does not predict how fast the reaction will go.
The rate of the reaction is determined by the طاقة التفعيل (the energy required to attain the transition state) barrier Ea:

Energy diagram of enzyme-catalyzed and uncatalyzed reactions, from Wikipedia

The peak of this energy diagram represents the transition state: an intermediate stage in the reaction from which the reaction can go in either direction. Reactions with a high activation energy will proceed very slowly, because only a few molecules will obtain enough energy to reach the transition state – even if they are highly exergonic. In the figure above, the reaction from X->Y has a much greater activation energy than the reverse reaction Y->X. Starting with equal amounts of X and Y, the reaction will go in reverse.

The addition of a عامل حفاز (definition: an agent that speeds up the rate of a reaction, but is not consumed or altered by the reaction) provides an alternative transition state with lower activation energy. What this means is that the catalyst physically ‘holds’ the substrates in a physical conformation that makes the reaction more likely to proceed. As a result, in the presence of the catalyst, a much higher percentage of molecules (X or Y) can acquire enough energy to attain the transition state, so the reaction can go faster, in either direction. Note that the catalyst does not affect the overall free energy change of the reaction. Starting with equal amounts of X and Y, the reaction diagrammed above will still go in reverse, only faster, in the presence of the catalyst.

Enzymes speed up reactions by lowering the activation energy barrier

Enzymes are biological catalysts, and therefore not consumed or altered by the reactions they catalyze. They repeatedly bind substrate, convert, and release product, for as long as substrate molecules are available and thermodynamic conditions are favorable (ΔG is negative the product/substrate ratio is lower than the equilibrium ratio). Most enzymes are proteins, but several key enzymes are RNA molecules (ribozymes). Enzymes are highly specific for their substrates. Only molecules with a particular shape and chemical groups in the right positions can interact with amino acid side chains at the موقع نشط (the substrate-binding site) of the enzyme.

Enzyme-catalyzed reactions have saturation kinetics

The velocity of enzyme-catalyzed reactions increases with the concentration of substrate. However, at high substrate concentrations, the quantity of enzyme molecules becomes limiting as every enzyme molecule is working as fast as it can. At saturation, further increases in substrate concentrations have no effect the only way to increase reaction rates is to increase the amount of enzyme.

Enzyme kinetics plot by Thomas Shafee, CC-BY-SA 4.0 from Wikimedia Commons

The kinetic properties of enzymes are defined by their Vmax and Km

  • The Vmax is the maximum rate at which enzymes can work, at saturating concentrations of substrate.
  • The Km (Michaelis constant), is defined as the substrate concentration that produces 1/2 Vmax, and is a measure of the affinity of the enzyme for its substrate.

Enzyme inhibitors
Enzymes are subject to regulation, and are the targets of many pharmaceutical drugs, such as non-steroidal pain relievers. Many enzymes are regulated by allosteric regulators which bind at a site distinct from the active site.

Noncompetitive inhibitors act allosterically (bind at a site different from the active site). When the noncompetitive inhibitor binds allosterically, it often changes the overall shape of the enzyme, including the active site, so that substrates can no longer bind to active site.

مثبطات تنافسية compete with the substrate for binding to the active site the enzyme cannot carry out its normal reaction with the inhibitor, because the inhibitor physically blocks the substrate from binding the active site.
My lecture videos on thermodynamics and enzymes (have audio lag, plan to re-do in shorter segments)


Chapter 5 - Gibbs free energy – applications

The Gibbs free energy is important in biology research because it enables one to predict the direction of spontaneous change for a system under the constraints of constant temperature and pressure. These constraints generally apply to all living organisms. In the previous chapter we discussed basic properties of the Gibbs free energy, showed how its changes underlie a number of aspects of physical biochemistry, and touched on what the biological scientist might do with such knowledge. Here, we build on the introductory material and explore how it can be applied to a wide variety of topics of interest to the biological scientist. A range of examples illustrate when, where, why, and how the Gibbs free energy is such a useful concept. We shall discuss the energetics of different types of biological structure, including small organic molecules, membranes, nucleic acids, and proteins. This will help to give a deeper sense of the relatedness of some seemingly very different topics one encounters in biological science.

Photosynthesis, glycolysis, and the citric acid cycle

This section presents a low-resolution view of the energetics of photosynthesis, glycolysis, and the citric acid cycle. There can be no doubt that the details we omit are important: entire books have been written on each subject! But our aim here is to consider biological energy in a global, qualitative way. We want to try to see “the big picture.”


شاهد الفيديو: الفصل 2 الدرس 8. علاقة GوKeq الطاقة الحرة و ثابت الاتزان 2021 (شهر اكتوبر 2022).