معلومة

تأثير الأس الهيدروجيني على الكاتلاز

تأثير الأس الهيدروجيني على الكاتلاز


We are searching data for your request:

Forums and discussions:
Manuals and reference books:
Data from registers:
Wait the end of the search in all databases.
Upon completion, a link will appear to access the found materials.

لماذا لا يزال الكاتلاز ينتج الأكسجين عند مزجه مع 1 مل من 0.1 مولار هيدروكسيد الصوديوم (الرقم الهيدروجيني 13) ، ولكن ليس عند مزجه مع 1 مل من 0.1 مولار حمض الهيدروكلوريك (الرقم الهيدروجيني 1)؟ إن نموذج Catalase المثالي مما تم البحث عنه هو 7. بمعنى آخر ، نظرًا لأن كلاهما على الجانب المقابل لمقياس الأس الهيدروجيني وبُعدًا متساويًا عن نموذج الكاتلاز المثالي ، فلماذا يتوقف خليط الحمض عن العمل ، لكن القاعدة لا تزال تعمل ، حتى لو كانت أبطأ قليلاً؟ لماذا تفسد الكاتلاز بعد الحمض وليس القاعدة؟ شكرًا على أي مساعدة ، أنا فضولي جدًا


لا يكون ملف تعريف الأس الهيدروجيني للإنزيم متماثلًا بالضرورة. كأمثلة عشوائية ، انظر الشكل 7 هنا ، أو الشكل 5 ب هنا. أو إذا كان لديك وصول ، ملف تعريف pH لـ ماغنابورثي جريسي يمكن رؤية الكاتلاز في الشكل 7 من http://dx.doi.org/10.1042/BJ20081478

تعود أسباب ذلك إلى سبب اعتماد الإنزيمات على الرقم الهيدروجيني في المقام الأول. أحد الأسباب الرئيسية لاعتماد الأس الهيدروجيني هو أن البقايا التحفيزية الرئيسية تصبح (دي) بروتون مع تغير الأس الهيدروجيني. لكن المخلفات المختلفة لها تأثيرات مختلفة و pK مختلفةأs ، لذلك عليك إلقاء نظرة على مجموع كل آثارها.

مثال:

تخيل أن المخلفات التحفيزية الرئيسية يجب أن تكون في شكل منزوع ، ولها pKأق من 4.0. في أي درجة حموضة أعلى من 5.0 ، يكون كل شيء في شكل منزوع ، لذلك يجب أن تعمل هذه البقايا. أي درجة حموضة أقل من 3.0 ويكون الإنزيم ميتًا تمامًا.

ولكن قد يحتوي الإنزيم على أكثر من بقايا حساسة لدرجة الحموضة. تخيل الآن أن هناك بقايا أخرى في بروتونات يساعد الشكل على التفاعل ، ولكنه ليس بنفس الأهمية بالنسبة للحفز ، بحيث يظل المنزوع عنه نشاطًا متبقيًا. من أجل الجدل ، دعنا نقول أن هذه البقية تحتوي على pKأ من 9.0.

تخيل الآن بقايا ثالثة حساسة للأس الهيدروجيني مع pKa 6.5 ، لكنها أكثر إزالتها من الموقع النشط ولها تأثير أقل على التحفيز (على سبيل المثال ، تأثير كهرباء عن بعد يعتمد على استقطاب حالة الانتقال).

كيف سيبدو ملف تعريف الأس الهيدروجيني لهذا الإنزيم؟ هذا مثال:

"النشاط" هو النشاط الإجمالي المقدر ، والمتبقي 1/2/3 هو كسور الشكل "النشط" لكل بقايا. - تم عمل رسم تخطيطي باستخدام معادلة Henderson-Hasselbalch لتحديد جزء الحالات "النشطة" لكل بقايا فردية ، ثم افتراض أن الأشكال غير النشطة هي 0٪ و 80٪ و 33٪ نشاط الشكل النشط بالكامل لـ pKأ 4.0 و 6.5 و 9.0 بقايا على التوالي.

لاحظ أن الحد الأقصى من النشاط يحدث عند حوالي 5.7 درجة حموضة ، لكن النشاط ينخفض ​​بشكل غير متماثل - يكون الإنزيم أكثر حساسية لدرجة الحموضة المنخفضة من الرقم الهيدروجيني المرتفع.

يحدث شيء مشابه مع الإنزيمات الطبيعية ، باستثناء أنها قد تحتوي على العديد من المخلفات التي لها مساهمات طفيفة. قد يكون لديهم أيضًا $ ce {H +} $ و $ ce {OH -} $ يلعبون دورًا كمتفاعلات (مما يؤثر على معدل التفاعل الداخلي) ، وقد يلعب الأس الهيدروجيني تأثيرات أخرى ، مثل تغيير طبيعة الإنزيم. هذا ما يؤدي إلى ملفات تعريف الأس الهيدروجيني المعقدة: تأثيرات صغيرة متعددة تضاف جميعها معًا.


تجربة علم الأحياء: تأثيرات الأس الهيدروجيني على تخصيص الإنزيمات

آثار التجربة البيولوجية للأس الهيدروجيني على الإنزيمات الهدف: التحقيق في تأثير الأس الهيدروجيني على إنزيم الكاتلاز. نظرية: يسمى الإنزيم الموجود في البطاطس الكاتلاز. ينتج الجسم الكاتلاز أيضًا لتكسير بيروكسيد الهيدروجين (H2O2). يوجد الكاتلاز في جميع أعضاء الجسم ويتركز بشكل خاص في الكبد وخلايا الدم الحمراء (خلايا الدم الحمراء). يحتوي الدماغ والقلب والعضلات الهيكلية على كميات قليلة فقط. H2O2 هو منتج ثانوي شائع للتفاعلات الأيضية. في التركيز العالي يكون سامًا ، لذلك فإن تراكمه في الخلايا سيكون ضارًا.

ومع ذلك ، تحتوي معظم الأنسجة على إنزيم الكاتلاز ، الذي يحفز تكسير البيروكسيد إلى ماء وأكسجين غير ضارين. يتم إنتاج فقاعات الأكسجين أثناء هذا التفاعل. يكون الرقم الهيدروجيني الأمثل للكاتلاز صافيًا تقريبًا (الرقم الهيدروجيني 7. 0). الرقم الهيدروجيني للدم ما يقرب من 7. 5. الفرضية: المعدات:. حفار الفلين . البطاطس . مسطرة . أنابيب الإختبار . بيروكسيد الهيدروجين. مؤشر عالمي . مشرط. حمض (حمض الهيدروكلوريك). القلوي (هيدروكسيد الصوديوم). مخطط الأس الهيدروجيني. ماصة. طريقة حشو جريفين: 1. استخدم حفار من الفلين للحصول على 5 2 سم أطوال من البطاطس ، مع الحرص على عدم تقطيع نفسك.

لا تضيعوا وقتكم!
اطلب مهمتك!

يزيد حفار الفلين من دقة كمية الإنزيم وهو متغير متحكم فيه. 2. اجمع 5 أنابيب اختبار نظيفة وقم بتسميتها بدرجة حموضة معينة كما هو مدرج في جدول النتائج. 3. باستخدام ماصة مزودة بمضخة جريفين للتأكد من دقتها ، أضف 4 مل من بيروكسيد الهيدروجين (ركيزة) لكل أنبوب اختبار. 4. أضف قطرتين من المؤشر العام لكل أنبوب اختبار ركيزة لمعرفة مستوى الأس الهيدروجيني. 5. الآن قم بإضافة كميات متفاوتة من حمض (HCl) والقلويات (NaOH) ، مع الحرص على عدم انسكاب أي منها على الجلد.

قطرة بقطرة حتى يتم الحصول على نطاق من الأس الهيدروجيني عن طريق مقارنة اللون مع مخطط الأس الهيدروجيني. اترك أنابيب الاختبار لتصل لدرجة حرارة الغرفة. سيصبح هذا المتغير المستقل. 6. ضع الكاتلاز (البطاطس) في كل أنبوب اختبار في نفس الوقت لضمان الدقة. 7. سجل ارتفاع الفقاعات (من الأسفل إلى الأعلى) لأقرب ملليمتر ينتج بعد 3 دقائق. 8. كرر من أجل الموثوقية. النتائج: الرقم الهيدروجيني ارتفاع فقاعات الأكسجين (مم) نتائج التصنيف متوسط ​​الارتفاع 35 51 77 96110


أجب على هذا السؤال

مساعدة العلم من فضلك

1. أي من العبارات التالية أفضل تعريف للمد والجزر؟ (نقطة واحدة) عندما تكبر الأمواج بسبب اقتراب العاصفة ، يصعد وينخفض ​​ماء المحيط الذي يحدث كل 12.5 ساعة تقريبًا ارتفاع مياه المحيط الذي يحدث 12

علم

الأجسام ذات الكتل المختلفة معلقة من ارتفاع. أي مجموعة من الميزات سيكون لها أكبر طاقة محتملة للجاذبية كتلة منخفضة ارتفاع منخفض كتلة منخفضة ارتفاع مرتفع كتلة عالية ارتفاع مرتفع كتلة عالية ارتفاع منخفض

علم

حالة توازن؟ 2SO2 (g) + O2 >>> (g) 2SO3 (g) ∆Hο = –200 kJ وفقًا للمعلومات الواردة أعلاه ، ما هي ظروف درجة الحرارة والضغط التي تنتج أكبر كمية من SO3؟ أعط الشرح درجة الحرارة الضغط أ. منخفض منخفض ب. منخفض

مساعدة الكيمياء!

أ) كيف يمكن أن تؤثر المولارية المنخفضة جدًا لـ NaOH على الكتلة المولية المحسوبة للحمض المجهول؟ ب) كيف ستؤثر على Ka المحسوب للحمض المجهول؟ إذا تمت معايرة مقياس الأس الهيدروجيني عن طريق الخطأ باستخدام المخزن المؤقت pH6 بدلاً من المخزن المؤقت pH7 ،

كيمياء

الكتلة الجزيئية عن طريق انحدار نقطة التجمد (معمل تمهيدي) حدثت الأخطاء التالية عند إجراء التجربة المذكورة أعلاه. كيف سيؤثر كل منهما على الكتلة الجزيئية المحسوبة للمذاب (مرتفع جدًا ، منخفض جدًا ، لا

علم - تحقق من إجاباتي

1. أي من العبارات التالية أفضل تعريف للمد والجزر؟ عندما تكبر الأمواج بسبب اقتراب العاصفة ، فإن ارتفاع وانخفاض مياه المحيط يحدث كل 12.5 ساعة تقريبًا **** ارتفاع مياه المحيط الذي يحدث 12 مرة في

علم

تنتشر الجزيئات بشكل طبيعي من مناطق تركيز __________ إلى مناطق تركيز ______ من خلال عملية تسمى _____. أ. انتشار عالي ب. انتشار منخفض. نقل عالي منخفض د. نقل منخفض عالي

مشكلة الرياضيات المد والجزر

يظهر المد والجزر في الجدول على اليمين أوقات ارتفاع المد والجزر في يوم واحد. أظهرت العلامات الموجودة على جانب الرصيف المحلي مدًا مرتفعًا يبلغ 7 أقدام ومدًا منخفضًا يبلغ 4 أقدام في اليوم السابق. المد والجزر: ارتفاع المد 4:03 ص

مادة الاحياء

ما هي أدوار بيروكسيد الهيدروجين والأكسجين والهيدروجين والكتلاز في التفاعل الكيميائي التالي؟ الكاتلاز 2H2O2> O2 + 2H2O A. كاتالاز هو إنزيم ، O2 و H2O عبارة عن ركائز ، و H2O2 متفاعل. ب. كاتالاز هو أ

كيمياء

حدثت الأخطاء التالية عند إجراء التجربة المذكورة أعلاه. كيف سيؤثر كل منهما على الكتلة الجزيئية المحسوبة للمذاب (عالية جدًا ، منخفضة جدًا ، بلا تأثير)؟ اشرح اجابتك. (أ) يستخدم مقياس الحرارة قراءة فعلية

نيللي تبلغ من العمر 25 عامًا وبدأت للتو مدخراتها التقاعدية. ما هو انهيار الاستثمارات الذي قد يقترحه المستشار المالي على الأرجح لنيللي في هذه المرحلة من الزمن؟ 0٪ عالي الخطورة ، 20٪ متوسط ​​الخطورة ، 80٪ منخفض الخطورة B. 10٪

مادة الاحياء

التفاعل الأولي الذي يتم تحفيزه بواسطة الكاتلاز هو تحلل بيروكسيد الهيدروجين لتكوين الماء والأكسجين ، والذي يحدث تلقائيًا ، ولكن ليس بمعدل سريع جدًا. اكتب معادلة متوازنة لهذا التفاعل. (تذكر ذلك


إنزيم التحفيز

مقدمة:
بشكل عام ، الإنزيمات عبارة عن بروتينات تنتجها الخلايا الحية ، وتعمل كمحفزات في التفاعلات الكيميائية الحيوية. أ عامل حفاز يؤثر على معدل التفاعل الكيميائي. تتمثل إحدى نتائج نشاط الإنزيم في أن الخلايا يمكنها القيام بأنشطة كيميائية معقدة في درجات حرارة منخفضة نسبيًا. في تفاعل محفز بالإنزيم ، المادة التي يتم التصرف عليها ( الركيزة = S. ) يرتبط بشكل عكسي بامتداد موقع نشط من الانزيم (ه). تتمثل إحدى نتائج هذا الاتحاد المؤقت في انخفاض الطاقة المطلوبة لتنشيط تفاعل جزيء الركيزة بحيث يكون المنتجات (ف) من التفاعل.

باختصار: E + S & # 8212 & gt ES & # 8211 & gt E + P.

لاحظ أن الإنزيم لا يتغير في التفاعل ويمكن حتى إعادة تدويره لتفكيك جزيئات الركيزة الإضافية. كل إنزيم خاص بتفاعل معين لأن تسلسله للأحماض الأمينية فريد من نوعه ويؤدي إلى أن يكون له هيكل فريد ثلاثي الأبعاد. ال موقع نشط هو جزء من الإنزيم يتفاعل مع الركيزة ، بحيث تؤثر أي مادة تمنع أو تغير شكل الموقع النشط على نشاط الإنزيم. فيما يلي وصف للعديد من الطرق التي قد يتأثر بها عمل الإنزيم:

1. تركيز الملح. إذا كان تركيز الملح قريبًا من الصفر ، فإن سلاسل الأحماض الأمينية الجانبية المشحونة لجزيئات الإنزيم سوف تجذب بعضها البعض. سوف يفسد الإنزيم ويشكل راسبًا غير نشط. من ناحية أخرى ، إذا كان تركيز الملح مرتفعًا جدًا ، فسيتم حظر التفاعل الطبيعي للمجموعات المشحونة ، وستحدث تفاعلات جديدة ، ومرة ​​أخرى سوف يترسب الإنزيم. تركيز الملح المتوسط ​​مثل الدم البشري (0.9٪) أو السيتوبلازم هو الأمثل للعديد من الإنزيمات.

2. الرقم الهيدروجيني. تحتوي سلاسل الأحماض الأمينية الجانبية على مجموعات مثل & # 8211 COOH و NH2 التي تكتسب أو تفقد أيونات H + بسهولة. مع انخفاض الرقم الهيدروجيني ، يميل الإنزيم إلى اكتساب أيونات H + ، وفي النهاية ستتأثر سلاسل جانبية كافية بحيث يتعطل شكل الإنزيم & # 8217. وبالمثل ، مع ارتفاع الأس الهيدروجيني ، تفقد الإنزيمات أيونات H + وتفقد شكلها النشط في النهاية. تعمل العديد من الإنزيمات بشكل صحيح في نطاق الأس الهيدروجيني المحايد ويتم تغيير خصائصها إما عند درجة حموضة عالية جدًا أو منخفضة. بعض الإنزيمات ، مثل البيبسين ، الذي يعمل في معدة الإنسان حيث يكون الرقم الهيدروجيني منخفضًا للغاية ، يكون له درجة حموضة منخفضة بشكل مثالي.

3. درجة حرارة. بشكل عام ، تسرع التفاعلات الكيميائية مع ارتفاع درجة الحرارة. مع ارتفاع درجة الحرارة ، يكون لدى جزيئات التفاعل طاقة حركية كافية للخضوع للتفاعل. نظرًا لأن الإنزيمات هي محفزات للتفاعلات الكيميائية ، فإن تفاعلات الإنزيمات تميل أيضًا إلى أن تكون أسرع مع زيادة درجة الحرارة. ومع ذلك ، إذا تم رفع درجة حرارة تفاعل محفز بالإنزيم بشكل أكبر ، أ درجة الحرارة المثلى عند الوصول إلى هذه القيمة أعلى من هذه القيمة ، فإن الطاقة الحركية للإنزيم وجزيئات الماء كبيرة جدًا بحيث يتعطل تكوين جزيئات الإنزيم. التأثير الإيجابي لتسريع التفاعل الآن أكثر من تعويضه بالتأثير السلبي لتغيير شكل المزيد والمزيد من جزيئات الإنزيم. يتم تغيير طبيعة العديد من البروتينات بدرجات حرارة تتراوح بين 40 و 50 درجة مئوية ، لكن بعضها لا يزال نشطًا عند 70-80 درجة مئوية ، وبعضها يتحمل الغليان.

4. التفعيل & # 8217s والمثبطات. قد تتفاعل العديد من الجزيئات غير الركيزة مع إنزيم. إذا كان هذا الجزيء يزيد من معدل التفاعل فهو المنشط، أو إذا كان يقلل من معدل التفاعل فهو المانع. يمكن لهذه الجزيئات أن تنظم سرعة عمل الإنزيمات. أي مادة تميل إلى الكشف عن الإنزيم ، مثل المذيب العضوي أو المنظفات ، سوف تعمل كمثبط. تعمل بعض المثبطات عن طريق تقليل الجسور -S-S- التي تعمل على استقرار بنية الإنزيم & # 8217s. تعمل العديد من المثبطات من خلال التفاعل مع السلاسل الجانبية الموجودة في الموقع النشط أو بالقرب منه لتغيير شكله أو حجبه. العديد من السموم المعروفة مثل سيانيد البوتاسيوم و curare هي مثبطات إنزيمية تتداخل مع الموقع النشط للأنزيمات الحرجة.

يحتوي الإنزيم المستخدم في هذا المختبر ، الكاتلاز ، على أربع سلاسل متعددة الببتيد ، كل منها يتكون من أكثر من 500 حمض أميني. هذا الإنزيم موجود في كل مكان في الكائنات الهوائية. تتمثل إحدى وظائف الكاتلاز داخل الخلايا في منع تراكم المستويات السامة من بيروكسيد الهيدروجين المتكون كمنتج ثانوي لعمليات التمثيل الغذائي. قد يشارك الكاتلاز أيضًا في بعض تفاعلات الأكسدة العديدة التي تحدث في الخلية.

في حالة عدم وجود الكاتلاز ، يحدث هذا التفاعل تلقائيًا ، ولكن ببطء شديد. يعمل الكاتلاز على تسريع التفاعل بشكل كبير. في هذه التجربة ، سيتم تحديد معدل رد الفعل هذا. يمكن تعلم الكثير عن الإنزيمات من خلال دراسة حركية التفاعلات المحفزة بالإنزيم. على سبيل المثال ، من الممكن قياس كمية المنتج المتكون ، أو كمية الركيزة المستخدمة ، من لحظة تجميع المواد المتفاعلة معًا حتى توقف التفاعل. إذا تم قياس كمية المنتج المتكون على فترات منتظمة وتم رسم هذه الكمية على الرسم البياني ، يتم الحصول على منحنى مثل الذي يليه.


تأثير درجة الحرارة ودرجة الحموضة في عمل كاتالاز

كثيرًا ما يستخدم الكيميائي المُسرِّعات غير العضوية من أجل تسريع التفاعلات الكيميائية. هذه المسرعات غير العضوية غير موجودة في الكائنات الحية ، وبالتالي فإن خلايا الحياة لأنزيمات الاستخدام. تعمل الإنزيمات على تسريع التفاعلات الكيميائية على أنها جيدة وتحتوي على الأحماض الصحيحة من أجل صنع تفاعلات كيميائية سريعة جدًا لدعم الحياة. يقال إن الإنزيم يرسم بشكل أفضل ضمن نطاق ضيق بدلاً من ذلك من نطاقات درجة الحرارة ودرجة الحموضة. تؤدي التغيرات في درجة الحرارة ودرجة الحموضة إلى تعطيل H مما يغير الشكل ويسبب تعطيل إنزيم. تحمي الإنزيمات الكائنات الحية من البضائع الضارة مثل بيروكسيد الهيدروجين. يمكن لبيروكسيد الهيدروجين ، H202 ، أن يلحق الضرر الجسيم بالخلية ، ولكن بمساعدة الكاتلاز ، وهو أحد إنزيمات الخلايا العديدة ، يتفكك بيروكسيد الهيدروجين بسرعة إلى H2O و O. يقوم كاتالاز بتكسير بيروكسيد الهيدروجين بمعدل 40.000.000 جزيء في الثانية. الكاتلاز متوفر بكثرة في كبد العوالم والكرانيات الأخرى. عندما يحدث التفاعل في أنبوب تجريبي ، هناك طبقة من الرغوة على سطح البيروكسيد. مجموع الرغوة المنتج هو خطوة من نشاط الكاتلاز. نشاط الكاتلاز هو في الأساس النشاط الإبداعي لـ O و H2O من بيروكسيد H المتحلل (معمل الإنزيمات). في هذا المعمل ، سيتم استخدام درجات حرارة مختلفة وقيم أس هيدروجيني لمعرفة مدى تأثر نشاط الكاتلاز بهذه التعديلات. سيتم تحديد النطاق الأمثل ، وهو النطاق الأكثر موصلة ، بعد الانتهاء من المختبرات. التوقع هو أنه سيكون هناك نشاط أعلى للكتلاز في درجات الحرارة الأكثر دفئًا. هذا يعني أنه إذا أخذ التفاعل نقطة طوبوغرافية في بيئة دافئة ، فسيكون هناك عمل كاتاليز أعلى منه في البيئة الباردة. التوقع الآخر هو أنه سيكون هناك نشاط أعلى للكتلاز عند إضافة الرقم الهيدروجيني 7. إذا تمت إضافة الرقم الهيدروجيني 7 إلى الركيزة ، فسيكون هناك عمل كاتلاز أعلى مما لو تمت إضافة الرقم الهيدروجيني 2 و الرقم الهيدروجيني 11. [K1]

كان القصد من التجربة الأولى هو أن تحدث نتيجة اختلاف درجات الحرارة على نشاط الكاتلاز. تم وضع كل أنبوب تجريبي في درجات حرارة مختلفة لحساب الوظيفة التي تلعبها درجة الحرارة. كان الإجراء الأول في التجربة هو وضع 5 حبات من عصير مورفي في كل من الأنابيب التجريبية الستة (1A ، 2A ، 3A ، 1B ، 2B ، 3B). بعد إضافة عصير المورفي ، تم وضع 5 حبات من الماء المقطر في كل أنبوب تجريبي لتتحد مع عصير المورفي الموجود بالفعل في ذلك المكان. تم وضع كل من أنابيب التجارب في درجات حرارة مختلفة لمدة 5 إجراءات لكل منها. تم وضع أنبوب الاختبار 1A و 1B في H2O المغلي عند درجة حرارة 90 درجة مئوية. تم وضع أنابيب الاختبار 2 أ و 2 ب في درجة حرارة الغرفة عند 23 درجة مئوية. تم وضع الأنبوبين الأخيرين ، الأنبوب التجريبي 3 أ و 3 ب ، في ثلج مجروش عند درجة 0 مئوية. بعد مرور 5 إجراءات ، تمت إضافة بيروكسيد الهيدروجين ، 3٪ في كل أنبوب تجريبي لكي يأخذ التفاعل النقطة الطبوغرافية. تم قياس عمل الكاتلاز بمجموع الرغوة المنتجة داخل أنبوب التجربة.

كان القصد من التجربة الثانية هو أن تحدث كيف ستؤثر إضافة قيم الأس الهيدروجيني المختلفة على مجموع نشاط الكاتلاز. تمت إضافة قيم مختلفة من الأس الهيدروجيني إلى ثلاثة أنابيب تجريبية مختلفة تشتمل على عصير مورفي. كان الإجراء الأول في التجربة هو وضع 10 حبيبات من عصير المورفي في ثلاثة أنابيب تجريبية مختلفة باستخدام قطارة طبية متخصصة. بعد وضع العلامات على الأنابيب التجريبية الثلاثة (1 ، 2 ، 3) ، تمت إضافة 10 حبات من الرقم الهيدروجيني 2 في أنبوب التجربة الأول. تمت إضافة 10 حبات من الرقم الهيدروجيني 7 إلى أنبوب التجربة الثاني وأضيفت 10 حبات من الرقم الهيدروجيني 11 إلى أنبوب التجربة الثالث. الآن بعد أن أصبح لدينا ثلاثة أنابيب تجريبية مختلفة تتضمن عصير مورفي بقيم أس هيدروجيني مختلفة ، تم إعطاء 5 إجراءات من أجل أن يأخذ تفاعل الكاتلاز نقطة طبوغرافية داخل أنبوب التجربة. تم قياس مجموع طبقة الرغوة الناتجة عن كل تفاعل باستخدام أداة تأثير متري وتسجيلها.

بعد الانتهاء من التجربة الأولى ، تبين في العواقب أن الأنابيب الموضوعة في الجليد المجروش تحتوي على طبقة رغوية أكثر سمكًا من الأنابيب التجريبية في درجة حرارة الغرفة وأن الأنابيب 1 توضع في H2O المغلي (الجدول 1). كلما زادت درجة الحرارة ، كان تفاعل الكاتلاز أقل. كان سمك طبقة الرغوة للأنابيب 1 و 2 (الموضوعة في H2O المغلي) 0 ملم. بلغ متوسط ​​سمك الرغوة في الأنابيب 3 و 4 (الموضوعة في درجة حرارة الغرفة) 3.5 ملم. بلغ متوسط ​​سمك طبقة الزبد في الأنابيب 5 و 6 (الموضوعة في الثلج المجروش) 4 ملليمترات.

بعد الانتهاء من التجربة الثانية ، لوحظ أن الأنبوب التجريبي الذي يحتوي على عصير مورفي والذي حصل على الرقم الهيدروجيني 7 كان له نشاط كاتلاز أكبر من أنابيب التجربة الأخرى ذات قيم الأس الهيدروجيني المختلفة (الجدول 2). تم تعطيل أول أنبوب تجريبي لعصير المورفي الذي حصل على الرقم الهيدروجيني 2 [K4] ولم ينتج عنه رغوة. على غرار الأنبوب التجريبي الأول ، تم تعطيل الأنبوب الثالث الذي يحتوي على الرقم الهيدروجيني 11 بشكل جيد. كان الأنبوب الوحيد التجريبي الذي حصل على سرير رغوي هو الثاني ذو الرقم الهيدروجيني 7. وكان أنبوب الرغوة الثاني للأنبوب التجريبي 7 ملم.


تحديد تأثير الأس الهيدروجيني على نشاط إنزيم الكاتلاز في خلايا درنة البطاطس

مقدمة: الإنزيمات مهمة بشكل حيوي لكل كائن حي ، لأنه بدونها ستحدث ردود الفعل داخل الخلايا ببطء للحفاظ على الحياة. ومع ذلك ، هناك العديد من العوامل التي تؤثر على معدل تفاعلات الإنزيمات. واحد منهم هو الرقم الهيدروجيني ، الذي يؤثر على نشاط الإنزيم سيكون موضوع هذا التحقيق. سيكون كاتالاز خلايا درنة البطاطس هو الإنزيم المستخدم في التجربة.

سؤال البحث ما هو تأثير القيم المختلفة للرقم الهيدروجيني على نشاط الكاتلاز في خلايا درنة البطاطس؟ بالمعدل الذي يتطور به الأكسجين ، ويقاس في كل مرة يتغير فيها الرقم الهيدروجيني.

خاضعة للرقابة: ما إذا كانت أقراص البطاطس مهددة كيميائيًا ، وما إذا كان تركيز الكاتلاز وبيروكسيد الهيدروجين متماثلًا في كل عينة (سواء تم قطع أقراص البطاطس بدقة وما إذا كانت جميعها تأتي من نفس البطاطس ، سواء تم استخدام بيروكسيد الهيدروجين الطازج نفسه في جميع العينات) وما إذا كانت درجة الحرارة ظلت كما هي أثناء التجربة بأكملها.

تؤثر قيم الأس الهيدروجيني المختلفة على نشاط الكاتلاز. تم الحصول عليها من الأدبيات ، أن نطاق قيم الأس الهيدروجيني ، التي يعمل عندها الكاتلاز ، يتراوح من 4 إلى 9 تقريبًا ، مع درجة حموضة أمثل تبلغ 7. ​​مع وضع هذا في الاعتبار ، تم وضع الفرضية التالية: إذا تم وضع أقراص البطاطس في أنبوب اختبار مع بيروكسيد الهيدروجين ومحلول عازل عند درجة حموضة 7 تقريبًا ، ثم سيكون نشاط الكاتلاز هو الأكبر. إذا كانت قيمة الرقم الهيدروجيني أقل أو أكثر من 7 ، فسيكون نشاط الإنزيم أصغر.

نظرية الإنزيم هو محفز بيولوجي. هذا يعني أنها مادة منتجة في الكائنات الحية ، والتي تسرع تفاعلًا معينًا ، لأنها تقلل.

أنماط الاقتباس:

تحديد تأثير الأس الهيدروجيني على نشاط إنزيم الكاتلاز في خلايا درنة البطاطس. (2009 ، 4 يناير). في WriteWork.com. استرجاع 11:42 ، 24 يونيو 2021 ، من https://www.writework.com/essay/determining-influence-ph-activity-catalase-enzyme-potato-t

المساهمون في WriteWork. "تحديد تأثير الأس الهيدروجيني على نشاط إنزيم كاتالاز في خلايا درنة البطاطس" WriteWork.com. WriteWork.com ، 04 يناير 2009. الويب. 24 يونيو 2021.

المساهمون في WriteWork ، "تحديد تأثير الأس الهيدروجيني على نشاط إنزيم Catalase في خلايا درنة البطاطس ،" WriteWork.com ، https://www.writework.com/essay/determining-influence-ph-activity-catalase-enzyme-potato -t (تمت الزيارة في 24 يونيو 2021)

المزيد من مقالات علم الأحياء:

ما خمسة أشياء تتحكم في معدل نشاط الانزيم

اكتب شرحًا لكيفية تأثير أي عاملين على معدل تفاعل يتحكم فيه الإنزيم. كيف تؤثر هذه العوامل على التركيب الكيميائي وخصائص الإنزيم. يمكن أن تؤثر أشياء كثيرة على معدل نشاط الإنزيم. درجة حرارة الإنزيم ، ودرجة الحموضة في المحلول ، و.

جاليليو ضد داروين

. وظل على اتصال مع الجهود المبذولة لنشر نظريته ولكنه لم يشارك بنشاط بالطريقة التي شارك بها غاليليو. من خلال البقاء إلى حد ما وراء الكواليس و. أنه في الوقت الذي عاش فيه داروين كان هناك المزيد من الناس. وقد أمضى وقتًا أطول في محاولة إثبات فرضيته علميًا.

عقلين؟ حول نصفي الكرة المخية.

. ومتخصص أكثر من اللازم ، ولكن عند العمل معًا ، تجلب نقاط قوة ومجالات خبرة مختلفة لتكوين وحدة متكاملة. يقول إيلي باي ، رئيس شركة Relaxation Response Inc. ، وهي منظمة في تورنتو: `` ربما عاش شخص الكهف البدائي فقط في الدماغ الأيمن فقط.

تشارلز داروين

. من الوقت. نشر ثلاثة كتب تتعلق باستنتاجاته حول هذه الملاحظات الجيولوجية لأمريكا الجنوبية (1846) ، والشعاب المرجانية (1842) ، وأشهر أعماله الجيولوجية الجزر البركانية (1844). كان عام 1856 ، تم استثناء نظريات داروين بشكل عام من بين.

لغة الخلية

. العضو أو الوظيفة ، ولكنها توجد جميعها في جميع الأعضاء تقريبًا وترتبط بجميع الوظائف تقريبًا. كما ذكرنا سابقًا ، تكون الإشارات صغيرة بشكل لا يصدق ، ولها متطلبات طاقة منخفضة و.

الاضطرابات العاطفية الموسمية

. ويعتقد أنه سبب الاضطرابات العاطفية الموسمية ، الميلاتونين والسيروتونين. كلتا هاتين المادتين الكيميائيتين "تتأثران بالحيوية الضوئية ، دورة الضوء المظلم اليومية للأرض" (Wurtman 1989). الميلاتونين هو المادة الكيميائية التي تؤثر على الحالة المزاجية والطاقة.

الطلاب & أمبير ؛ أمبير. قل عنا:

"أخبار سارة: يمكنك اللجوء إلى المساعدة الكتابية للآخرين. يحتوي موقع WriteWork على أكثر من 100000 عينة بحث"

"لقد حولت ما اعتقدت أنه ورقة C + إلى A-"

الفجر س ، طالب جامعي
نيوبورت ، ري

لقد تم ذكرنا في:

  • سي إن إن
  • سلكي
  • أوقات المساء
  • سوني
  • الإذاعة الوطنية العامة
  • مستقل
  • بوسطن غلوب
  • الطيار العذراء

حيث يدرس أعضاؤنا البالغ عددهم 375000:

  • جامعة روتجرز
  • كلية ماريست
  • كلية بوسطن
  • جامعة بوسطن
  • جامعة كولورادو
  • جامعة ماري لاند
  • جامعة فينيكس
  • جامعة نيويورك
  • جامعة إنديانا
  • جامعة كولومبيا
  • كلية ميامي ديد
  • جامعة ميسوري

المقالات الشعبية:

داروين

. هناك بعض الاختلافات بين نظرية داروين للشعاب المرجانية ونظرية التطور. واحد ، الشعاب المرجانية.

Enzvmes

. من الركيزة. تختلف وظائف الإنزيمات بسبب بنية الإنزيم.

اختبار الأدوية على الحيوانات

. من أمراض الإنسان. تم تربية الفئران مع اللوكيميا وسرطان الثدي والعديد من أنواع السرطان الأخرى.

AT1 علم الأحياء

. من قطع البطاطس إلى تركيزات مختلفة من الماء و.

التطور مقابل. خلق

. الجزر وعملوا ملاحظات على الحياة الحيوانية هناك. ذكرته مجموعة من الطيور التي رآها.


أسئلة مشابهة

كيمياء

ارجع إلى التفاعل 2NH3 (g) ↔ N2 (g) + 3H2 (g) و H = 92.2 kJ. 1- ماذا سيكون التأثير على تركيز H2 إذا انخفضت درجة الحرارة؟ A. تركيز H2 سينخفض. تركيز ب H2 لن يتغير. ج.

إنجليزي

ما هو الانتقال؟ (نقطة واحدة) أ.تغيير من موضوع أو مرحلة إلى أخرى *** ب. تدفق أفكار الشخص ج.طريقة مستخدمة لإدارة العمل د. فكرة أو فهم أي نوع من العلاقة يفعل الانتقال

إحصائية

أجريت دراسة لتحديد فعالية كميات متفاوتة من فيتامين ج في تقليل عدد نزلات البرد. قدمت دراسة استقصائية شملت 450 شخصًا المعلومات التالية: الكمية اليومية من فيتامين ج لا تؤخذ 500 ملغ

علم الأحياء 2

تعمل أجهزة الهضم والدورة الدموية والجهاز التنفسي والجهاز المناعي والإخراج معًا للحفاظ على التوازن. ناقش كيف يمكن لخلل بسيط في أحد هذه الأنظمة أن يؤدي إلى أعطال كبيرة في أنظمة أخرى. إذا كانت الطرق

علوم الأرض

مرحبًا يا شباب ، لدي مهمة واجبة اليوم. لقد أنهيت بقية المهمة ولكني كنت أتمنى أن يساعدني أحد في هذا السؤال. اسحب كل عنصر للإشارة إلى ما إذا كان سببًا أو نتيجة لمياه ريو غراندي

مادة الاحياء

ما هي أدوار بيروكسيد الهيدروجين والأكسجين والهيدروجين والكتلاز في التفاعل الكيميائي التالي؟ الكاتلاز 2H2O2> O2 + 2H2O A. كاتالاز هو إنزيم ، O2 و H2O عبارة عن ركائز ، و H2O2 متفاعل. ب. كاتالاز هو أ

مادة الاحياء

التفاعل الأولي الذي يتم تحفيزه بواسطة الكاتلاز هو تحلل بيروكسيد الهيدروجين لتكوين الماء والأكسجين ، والذي يحدث تلقائيًا ، ولكن ليس بمعدل سريع جدًا. اكتب معادلة متوازنة لهذا التفاعل. (تذكر ذلك

الهندسة

يتم ضرب نصف قطر الدائرة a (التي تساوي 6) في 1/2. صف تأثير التغيير في المنطقة.

اقتصاديات

السؤال 4 (1.00 نقطة) يشير التأثير المضاعف إلى: أ. سيؤدي انخفاض سعر الفائدة إلى زيادة أكبر نسبيًا في الاستثمار. ب. سيؤدي التغيير في الإنفاق إلى تغيير إجمالي الدخل بمقدار أكبر.

الاقتصاد الكلي

كمثال على مؤشر الأسعار ، ضع في اعتبارك A.C.D.P.I. (مؤشر أسعار وهمي). سلة البضائع المرتبطة هي: سعر جيد قهوة 8 دولارات / رطل. خبز 1 دولار / رغيف شاي 15 دولار / رطل. أسبرين 2 دولار / زجاجة كولا 6 دولارات / علبة أ. إذا كان سعر القهوة

الاقتصاد الجزئي

1. يتم إعطاء وظيفة المنفعة بواسطة: U = x + y وبند الميزانية هو x + 2y = 100. ثم يرتفع سعر السلعة x إلى 4. ابحث عن تأثير الاستبدال Hicksian وتأثير الدخل والتغير الكلي في الطلب على السلعة x من التغيير --- حسنًا

علم الأحياء 2

تعمل أجهزة الهضم والدورة الدموية والجهاز التنفسي والجهاز المناعي والإخراج معًا للحفاظ على التوازن. ناقش كيف يمكن لخلل بسيط في أحد هذه الأنظمة أن يؤدي إلى أعطال كبيرة في أنظمة أخرى. إذا كانت الطرق


تأثير الأس الهيدروجيني على الكاتلاز - علم الأحياء

ماذا سيحدث لخلاياك إذا صنعت مادة كيميائية سامة؟ قد تعتقد أنهم سيموتون. في الواقع ، تقوم خلاياك دائمًا بصنع مواد كيميائية سامة. لا تموت لأن خلاياك تستخدم الإنزيمات لتفكيك هذه المواد الكيميائية السامة إلى مواد غير ضارة. الإنزيمات عبارة عن بروتينات تعمل على تسريع معدل التفاعلات التي يمكن أن تحدث بشكل أبطأ. لا يتغير الإنزيم بالتفاعل. لديك المئات من الإنزيمات المختلفة في كل خلية من خلاياك.

كل من هذه الإنزيمات مسؤول عن تفاعل معين يحدث في الخلية. في هذا المختبر ، ستدرس إنزيمًا موجودًا في خلايا العديد من الأنسجة الحية. اسم الإنزيم هو الكاتلاز (KAT-uh-LAYSS) وهو يسرع التفاعل الذي يكسر بيروكسيد الهيدروجين ، وهو مادة كيميائية سامة ، إلى مادتين غير ضارتين - الماء والأكسجين.

المواد

محلول بيكربونات الصوديوم

ورق الأس الهيدروجيني (اختياري) 6 أنابيب اختبار


3٪ محلول بيروكسيد الهيدروجين (موجود في المتاجر)

شفرة حلاقة مستقيمة الحواف

مقص وملقط (ملاقط)


الكبد الطازج والتفاح والبطاطس ومحلول خلاصة الخميرة

حمام الثلج
حمام ماء دافئ
حمام ماء مغلي

الجزء أ - مراقبة تفاعل الكاتلاز الطبيعي

  1. ضع 2 مل من محلول بيروكسيد الهيدروجين بنسبة 3٪ في أنبوب اختبار نظيف.
  2. أضف 1 1 مل من محلول خلاصة الخميرة إلى أنبوب الاختبار. راقب الفقاعات.
  3. قياس ارتفاع الفقاعات بالملم.
  4. تذكر أن التفاعل الذي يمتص الحرارة هو تفاعل ماص للحرارة. الآن ، اشعر بدرجة حرارة أنبوب الاختبار بيدك. هل هو حار ، أم بارد ، أم لا فرق؟
  5. أضف 1 مل إضافي من 3٪ بيروكسيد الهيدروجين إلى نفس أنبوب الاختبار. راقب النتائج.
  6. سجل ملاحظاتك في المساحة المتوفرة في ورقة البيانات.

الجزء ب - ما الأنسجة التي تحتوي على كاتالاز

ستختبر الآن وجود الكاتلاز في أنسجة أخرى غير مستخلص الخميرة.


باستخدام معلومات المعلوماتية الحيوية ، يمكننا تحديد أن الأحماض الأمينية غير القطبية تؤثر على الترابط مع الروابط الهيدروجينية. هذا يعني أن الرقم الهيدروجيني للإنزيم سيكون فسيولوجيًا. يمكن أن تعمل بشكل أفضل عند تركيز الأس الهيدروجيني 7 ، وفي الواقع يمكن للخلايا البقاء على قيد الحياة في تلك البيئة. بمعنى ، يمكن أن تعمل الإنزيمات بشكل جيد مع هذا التركيز من الأس الهيدروجيني ، لذلك لا تنكسر الروابط بسهولة عندما يمكن أن تكون مشبعة بالحمض أو القاعدة. 4. & hellip

تم استخدام المعادلة 1 للعثور على قيمة T ، واستخدمت المعادلة 7 للعثور على التركيز ، واستخدمت المعادلة 2 للعثور على قيمة الامتصاصية للحلول المعيارية وغير المعروفة بينما تم استخدام المعادلة 3 للعثور على امتصاص الحلول المصنوعة. عند مقارنة امتصاص الآيات المصنّعة بالحلول القياسية ، بدت القيم متشابهة جدًا. ومع ذلك ، بعد استخدام المعادلة 6 لإيجاد نسبة خطأ في التركيز والامتصاصية ، كان من الواضح أن هناك قدرًا كبيرًا من الخطأ في التجربة. لم يكن للحلول 0.500M و 0.050M نسبة خطأ كبيرة مقارنةً بنسبة الخطأ في الحلول 0.100M و 0.200M. يجب أن تكون الأخطاء في هذه الحلول قد تم إلغاؤها مما يفسر سبب عدم وجود خطأ كبير في الحل الأخير ، 0.500 م. & hellip


تأثير الأس الهيدروجيني على الكاتلاز - علم الأحياء

تم إجراء التحقيق لتحديد مدى تأثير مستويات الأس الهيدروجيني وتركيزات الهيدروجين المختلفة على نشاط الكاتلاز في البطاطس أثناء تحلل بيروكسيد الهيدروجين لإنتاج الماء والأكسجين. تم وضع متغيرات مختلفة (مستقلة ومعتمدة وخاضعة للرقابة) في الاعتبار خلال جلسة المختبر لمعرفة كمية الأكسجين التي تم إنتاجها. تم إجراء الاختبار باستخدام البطاطس كمصدر للكتلاز وتفاعلها مع بيروكسيد الهيدروجين ودرجة الحموضة. تم استخدام خمسة نطاقات مختلفة للمتغيرين وتكرر كل اختبار 3 مرات مع قطع جديدة من أقراص البطاطس وتم قياس حجم الأكسجين. أظهرت نتيجة التحقيق أن إنزيم الكاتلاز يعمل بأفضل ما يكون عند 30٪ وهو أعلى نطاق متاح وقيمة ph أمثل 9. توضح النتيجة أعلاه أن الكاتلاز في البطاطس يعمل بشكل أفضل عند مستويات الحموضة العالية وتركيزات الركيزة.

المقدمة

كان الغرض من هذه التجربة هو تحديد التركيزات المثلى للركيزة ومستويات الأس الهيدروجيني التي ستحدث تحتها التفاعلات الأنزيمية التي تنطوي على إنزيم الكاتلاز بنجاح. الكاتالاز عبارة عن إنزيم يحتوي على الهيم يوجد عادة بتركيزات عالية في العضيات الخلوية تسمى بيروكسيسومات (www1).

توفر التفاعلات التقويضية المواد الخام والطاقة لبدء أنشطة الابتنائية المختلفة (www2). وفقًا لـ Brooker و Widmaier و Graham and Stiling (2008) ، فإن الكاتلاز هو نوع من الإنزيم الموجود أساسًا في خلايا الكبد حيث يقوم بتكسير بيروكسيد الهيدروجين السام إلى جزيئات الأكسجين والماء الأقل نشاطًا والتي تكون مفيدة لجسم الإنسان. لا يتم استخدام المحفزات في التفاعلات ولكنها تؤثر على معدل التفاعل عن طريق تقليل كمية طاقة التنشيط المطلوبة (Brooker وآخرون., 2008).

الإنزيمات عبارة عن بروتينات كروية ولها شكل ثلاثي الأبعاد (www3). إنها محفزات بيولوجية تسرع من معدل التفاعلات الكيميائية دون استخدامها (www3). ينص Allen and Baker (1982) على أن الاختلافات الشديدة في تركيز أيونات الهيدروجين وتركيزات الركيزة يمكن أن تغير بنية الموقع النشط وتعطيل الركيزة من الارتباط بالموقع النشط وهذا سيمنع تكوين مركب الركيزة الإنزيمية. سيتم تغيير طبيعة الإنزيمات ، إذا تم تغيير تركيزات الأس الهيدروجيني والركيزة المثلى التي تعمل بها بشكل أفضل ، مما يؤدي إلى عدم نشاط التفاعل (www3). يعمل الكاتالاز بشكل أفضل عند المستويات العالية من تركيز الركيزة ومستويات الأس الهيدروجيني ، وبالتالي كلما زادت تركيزات كل متغير ، سيتم إنتاج المزيد من الأكسجين عندما تكون جزيئات بيروكسيد الهيدروجين خالية (Brooker وآخرون ، 2008).

أساليب

المتغيرين المستقلين في التحقيق هما درجة الحموضة وبيروكسيد الهيدروجين. كل إنزيم كاتاليز فردي له خصائصه الخاصة بدرجة الحموضة والركيزة ، وهذا نتيجة للروابط الهيدروجينية والأيونية التي تشكل الهيكل الأساسي الفريد للإنزيم.

اختلفت النطاقات الخمسة لتركيزات الركيزة المستخدمة في التجربة عن بعضها البعض من حيث التركيز. اختلفت مستويات الأس الهيدروجيني عن بعضها البعض ولكن أثناء التجربة ، تمت إضافة 1 مل من مستويات الأس الهيدروجيني المختلفة إلى 1 مل من 10٪ بيروكسيد الهيدروجين.

كان المتغير التابع في استقصاء الكاتلاز هو حجم الأكسجين المقاس.

كان المتغير المضبوط في هذا البحث هو درجة حرارة الغرفة وحجم وعدد أقراص البطاطس المستخدمة في التجربة لأن هذا هو المتغير الذي جعل نتائج التحقيق صحيحة.

النتائج

فيما يلي نتائج تفاعل بيروكسيد الهيدروجين في وجود كاتالاز البطاطس.

الجدول 1: تأثير تركيزات الركيزة المختلفة على نشاط الكاتلاز.

ح2ا2 تركيز

قياس حجم الأكسجين (مل)

اختبار 1

اختبار 2

اختبار 3

كانت الحالة المثلى لتركيز الركيزة 30٪. إن أفضل خط مناسب هو خط مستقيم يمر عبر الأصل ، ثم يكون لمعدل التفاعل منحنى طفيف قبل الوصول إلى مستوى الركيزة الأمثل.

فيما يلي نتائج تفاعل درجة الحموضة في وجود كاتلاز البطاطس.

الجدول 2: تأثير مستويات الحموضة المختلفة على نشاط الكاتلاز في البطاطس.

حجم الأكسجين المقاس (مل)

اختبار 1

اختبار 2

اختبار 3

كان مستوى الأس الهيدروجيني الأمثل لإنزيم الكاتلاز هو 9. يظهر الخط الأفضل توافقًا أنه بعد هذه النقطة انخفض معدل التفاعل.

نقاش

تثبت نتيجة تحقيق الكاتلاز المعلومات المسترجعة من المصدر Brooker وآخرون ، 2008 صحيح. يزداد التفاعل مع زيادة تركيز الإنزيم عندما تكون جزيئات بيروكسيد الهيدروجين متاحة بحرية حتى الوصول إلى المستوى الأمثل (Brooker وآخرون ، 2008). تكون الزيادة في معدل التفاعل محدودة عندما تكون جزيئات الركيزة قليلة العرض وهذا بسبب وجود عدد مختلف من المتغيرات التي تساعد في تحديد تحلل بيروكسيد الهيدروجين في وجود إنزيم الكاتلاز. وفقًا لـ www1 ، تعني الزيادة في تركيز الإنزيم وجود مواقع أكثر نشاطًا لربط جزيئات الركيزة مع إمكانية تحقيق كمية أكبر من المنتجات. عند 30 ٪ ، كان هناك العديد من المواقع النشطة ولكن عدد جزيئات الركيزة غير كافية لاحتلال الموقع النشط. من السطر الأفضل ملاءمة الموضح في الرسم البياني ، قد تكون بعض الحالات الشاذة وقد يحدث هذا نتيجة لعدم الدقة الطفيفة ، ودرجات حرارة الغرفة المتقلبة التي ربما تسببت في تمدد الغاز في أنبوب الغليان.

تظهر نتيجة الرقم الهيدروجيني كما هو موضح في الرسم البياني نمطًا واضحًا للإنزيم في نقطته المثلى وعندما يفقد نشاطه تدريجيًا ويتحول إلى طبيعته ، فإن هذا يدعم المعلومات التي تمت الإشارة إليها في المقدمة (Allen and Baker، 1982 and www2 ). مع زيادة الأس الهيدروجيني ، زاد حجم الأكسجين المنتج حتى وصل إنزيم الكاتلاز إلى المستوى الأمثل عند الرقم 9. الموقع وإنزيم الكاتلاز فقدان قدرته على العمل بفعالية. يعد تغيير طبيعة الإنزيمات أمرًا لا رجوع فيه لأن الروابط بين الأشكال ثلاثية الأبعاد للإنزيم قد تغيرت.

استنتاج

أظهر التحقيق أن نشاط الكاتلاز في البطاطس يمكن أن يتأثر بالتغيرات في مستويات الأس الهيدروجيني المختلفة وتركيزات بيروكسيد الهيدروجين. وصل التفاعل إلى الحد الأمثل عند تركيز ركيزة 30٪ و ph 9 على التوالي. بالنظر إلى الرسم البياني لكلا المتغيرين ، فإنه يُظهر بوضوح أن الزيادة الإضافية في النطاقات المستخدمة في التجربة كان من الممكن أن تؤدي إلى انخفاض في حجم غاز الأكسجين المنتج وكان من الممكن أن تكون هناك مواقع نشطة حرة مع عدم وجود ركيزة لشغلها وهذا سوف الحد من التفاعل والاستمرار جذريًا في تقليل معدل التفاعل.


شاهد الفيديو: المحاضرة 25. تأثير الأس الهيدروجيني على الذوبانية (شهر نوفمبر 2022).